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组织蛋白酶

十二月 10, 2023

组织蛋白酶（英语：Cathepsin，缩写CTS）是存在于所有动物以及其他生物体中的蛋白酶（降解蛋白质的酶）。这个家族大约有十几个成员，它们的特点是它们的结构、催化机制以及切割的蛋白质。大多数成员可以在溶酶体中发现并在低pH值下被激活。因此，这个家族的活动几乎完全在细胞器中。然而也有例外，例如组织蛋白酶K，它在破骨细胞分泌后在骨吸收过程中在细胞外起作用。组织蛋白酶在哺乳动物细胞更新中起着至关重要的作用。

组织蛋白酶
组织蛋白酶K的结构
鑑定
標誌CTP
PfamPF00112（旧版）
Pfam宗系CL0125（旧版）
InterPro（英语：InterPro）IPR000668
SMART（英语：Simple Modular Architecture Research Tool）Pept_C1
PROSITE（英语：PROSITE）PDOC00126
MEROPSC1
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）1aec / SUPFAM
現有可用的蛋白結構：
Pfam結構（旧版） / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）結構概要

分类 编辑

临床意义 编辑

组织蛋白酶参与了许多生理过程，与许多人类疾病有关。半胱氨酸蛋白酶作为药物靶点已吸引了大量研究工作。[1][2]

组织蛋白酶A 编辑

这种蛋白质的缺乏与多种形式的神经氨酸酶中毒有关。恶性黑色素瘤转移病灶裂解物中的组织蛋白酶A活性显着高于主要焦点裂解物中的组织蛋白酶A活性。组织蛋白酶A在被肌肉萎缩症和去神经疾病影响的肌肉中增加。

组织蛋白酶B 编辑

组织蛋白酶B可作为β分泌酶1发挥作用，切割前类淀粉蛋白质以产生β淀粉样蛋白。[10]作为肽酶C1家族成员的编码蛋白的过表达，它与食管癌和其他肿瘤有关。[11]组织蛋白酶B还与包括卵巢癌在内的各种人类肿瘤的进展有关。

组织蛋白酶D 编辑

组织蛋白酶D（一种天冬氨酰蛋白酶）似乎可以切割多种底物，如纤连蛋白和层粘连蛋白。与其他一些组织蛋白酶不同，组织蛋白酶D在中性pH值下具有一些蛋白酶活性。[12]肿瘤细胞中这种酶的高水平似乎与更大的侵袭性有关。

组织蛋白酶K 编辑

组织蛋白酶K是最有效的哺乳动物胶原酶。组织蛋白酶K与骨质疏松症有关，骨质疏松症是一种骨密度降低导致骨折风险增加的疾病。破骨细胞是身体的骨吸收细胞，他们分泌组织蛋白酶K来分解胶原蛋白，它是骨头的非矿物质蛋白基质的主要成分。[13]除其他组织蛋白酶外，组织蛋白酶K通过细胞外基质的降解在癌症转移中发挥作用。[14]在患有动脉粥样硬化的老鼠中，组织蛋白酶S和K的基因敲除被证明可以减少动脉粥样硬化病变的大小。[15]组织蛋白酶K在培养的内皮细胞中的展现受剪切应力的调节。[16]组织蛋白酶K也被证明在关节炎中起作用。[17]

组织蛋白酶V 编辑

老鼠的组织蛋白酶L与人类的组织蛋白酶V同源。[18]老鼠的组织蛋白酶L已被证明在老鼠的脂肪生成和葡萄糖耐受不良中发挥作用。组织蛋白酶L降解纤连蛋白、胰岛素受体（IR）和胰岛素样生长因子1受体（IGF-1R）。组织蛋白酶L缺陷的老鼠的脂肪组织较少，越低的血清葡萄糖和胰岛素水平，越高的胰岛素受体亚单位，葡萄糖转运蛋白（GLUT4）和比野生型更多的纤连蛋白。[19]

抑制剂 编辑

五种环肽对人的组织蛋白酶L、B、H和K具有抑制活性。[20]几种抑制剂已经进入临床试验，以组织蛋白酶K和S为目标，有望成为治疗骨质疏松症、骨关节炎和慢性疼痛的药物。由于不良副作用，组织蛋白酶K抑制剂Relacatib、Balicatib和Odanacatib分别在I、II和III期的临床试验期间终止。[21]SAR114137是一种组织蛋白酶S抑制剂，在慢性疼痛的I期之后没有进展。2022年，组织蛋白酶L抑制剂STI-1558获得美国食品药品监督管理局（FDA）批准，开始治疗2019冠状病毒病（COVID-19）的I期研究。[22]

组织蛋白酶酶谱法 编辑

酶谱法是一种凝胶电泳，它使用与底物聚合的聚丙烯酰胺凝胶来检测酶活性。组织蛋白酶酶谱法基于通过与明胶底物聚合的聚丙烯酰胺凝胶的迁移来分离不同的组织蛋白酶。电泳在非还原条件下进行，使用亮肽素保护酶免于变性。[23]确定蛋白质浓度后，将等量的组织蛋白质加入到凝胶中。然后让蛋白质迁移通过凝胶。电泳后，将凝胶放入复性缓冲液中，以使组织蛋白酶恢复其天然构象。然后将凝胶放入特定pH值的活化缓冲液中，并在37°C下孵育并放置一夜。该活化步骤允许组织蛋白酶降解明胶底物。当凝胶使用考马斯亮蓝染色剂染色时，仍含有明胶的凝胶区域呈现蓝色。组织蛋白酶活跃的凝胶区域显示为白色条带。该组织蛋白酶酶谱法已用于检测飞摩尔量的成熟组织蛋白酶K。可以根据它们的迁移距离基于它们的分子量来识别不同的组织蛋白酶：组织蛋白酶K（~37kDa）、V（~35kDa）、S（~25kDa）和 L（~20kDa）。组织蛋白酶具有特定的pH水平，在该水平下它们具有最佳蛋白水解活性。组织蛋白酶K能够在pH值为7和8下降解明胶，但这些pH值不能让组织蛋白酶L和V有很高的活性。相反，在pH值为4时，组织蛋白酶V具有活性，但组织蛋白酶K没有。调整活化缓冲液的pH值可以进一步识别组织蛋白酶类型。[24]

名称来源 编辑

组织蛋白酶名称来源于古希腊语，由kata-（倒下）和hepsein（煮沸）合并称为Cathepsin。

参考文献 编辑

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外部链接 编辑

十二月 10, 2023
组织蛋白酶, 英语, cathepsin, 缩写cts, 是存在于所有动物以及其他生物体中的蛋白酶, 降解蛋白质的酶, 这个家族大约有十几个成员, 它们的特点是它们的结构, 催化机制以及切割的蛋白质, 大多数成员可以在溶酶体中发现并在低ph值下被激活, 因此, 这个家族的活动几乎完全在细胞器中, 然而也有例外, 例如k, 它在破骨细胞分泌后在骨吸收过程中在细胞外起作用, 在哺乳动物细胞更新中起着至关重要的作用, k的结构鑑定標誌ctppfampf00112, 旧版, pfam宗系cl0125, 旧版, interp. 组织蛋白酶 英语 Cathepsin 缩写CTS 是存在于所有动物以及其他生物体中的蛋白酶 降解蛋白质的酶 这个家族大约有十几个成员 它们的特点是它们的结构 催化机制以及切割的蛋白质 大多数成员可以在溶酶体中发现并在低pH值下被激活 因此 这个家族的活动几乎完全在细胞器中 然而也有例外 例如组织蛋白酶K 它在破骨细胞分泌后在骨吸收过程中在细胞外起作用 组织蛋白酶在哺乳动物细胞更新中起着至关重要的作用 组织蛋白酶组织蛋白酶K的结构鑑定標誌CTPPfamPF00112 旧版 Pfam宗系CL0125 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR000668SMART 英语 Simple Modular Architecture Research Tool Pept C1PROSITE 英语 PROSITE PDOC00126MEROPSC1SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1aec SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要 目录 1 分类 2 临床意义 2 1 组织蛋白酶A 2 2 组织蛋白酶B 2 3 组织蛋白酶D 2 4 组织蛋白酶K 2 5 组织蛋白酶V 2 6 抑制剂 3 组织蛋白酶酶谱法 4 名称来源 5 参考文献 6 外部链接分类 编辑组织蛋白酶A 丝氨酸蛋白酶 组织蛋白酶B 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶C 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶D 天冬氨酸蛋白酶 组织蛋白酶E 天冬氨酸蛋白酶 组织蛋白酶F 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶G 丝氨酸蛋白酶 组织蛋白酶H 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶K 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶L1 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶L2 或组织蛋白酶V 组织蛋白酶U 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶O 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶S 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶W 半胱氨酸蛋白酶 组织蛋白酶Z 或组织蛋白酶X 组织蛋白酶P 半胱氨酸蛋白酶 临床意义 编辑组织蛋白酶参与了许多生理过程 与许多人类疾病有关 半胱氨酸蛋白酶作为药物靶点已吸引了大量研究工作 1 2 癌症 组织蛋白酶D是一种丝裂原 它会减弱衰变趋化因子的抗肿瘤免疫反应 从而抑制树突状细胞的功能 3 中风 4 创伤性脑损伤 5 阿尔茨海默病 6 关节炎 7 埃博拉 已发现组织蛋白酶B和较小程度的组织蛋白酶L是病毒进入宿主细胞所必需的 8 慢性阻塞性肺病 慢性牙周炎 胰腺炎 几种眼部疾病 圆锥角膜 视网膜脱离 黄斑变性和青光眼 9 组织蛋白酶A 编辑 这种蛋白质的缺乏与多种形式的神经氨酸酶中毒有关 恶性黑色素瘤转移病灶裂解物中的组织蛋白酶A活性显着高于主要焦点裂解物中的组织蛋白酶A活性 组织蛋白酶A在被肌肉萎缩症和去神经疾病影响的肌肉中增加 组织蛋白酶B 编辑 组织蛋白酶B可作为b分泌酶1发挥作用 切割前类淀粉蛋白质以产生b淀粉样蛋白 10 作为肽酶C1家族成员的编码蛋白的过表达 它与食管癌和其他肿瘤有关 11 组织蛋白酶B还与包括卵巢癌在内的各种人类肿瘤的进展有关 组织蛋白酶D 编辑 组织蛋白酶D 一种天冬氨酰蛋白酶 似乎可以切割多种底物 如纤连蛋白和层粘连蛋白 与其他一些组织蛋白酶不同 组织蛋白酶D在中性pH值下具有一些蛋白酶活性 12 肿瘤细胞中这种酶的高水平似乎与更大的侵袭性有关 组织蛋白酶K 编辑 组织蛋白酶K是最有效的哺乳动物胶原酶 组织蛋白酶K与骨质疏松症有关 骨质疏松症是一种骨密度降低导致骨折风险增加的疾病 破骨细胞是身体的骨吸收细胞 他们分泌组织蛋白酶K来分解胶原蛋白 它是骨头的非矿物质蛋白基质的主要成分 13 除其他组织蛋白酶外 组织蛋白酶K通过细胞外基质的降解在癌症转移中发挥作用 14 在患有动脉粥样硬化的老鼠中 组织蛋白酶S和K的基因敲除被证明可以减少动脉粥样硬化病变的大小 15 组织蛋白酶K在培养的内皮细胞中的展现受剪切应力的调节 16 组织蛋白酶K也被证明在关节炎中起作用 17 组织蛋白酶V 编辑 老鼠的组织蛋白酶L与人类的组织蛋白酶V同源 18 老鼠的组织蛋白酶L已被证明在老鼠的脂肪生成和葡萄糖耐受不良中发挥作用 组织蛋白酶L降解纤连蛋白 胰岛素受体 IR 和胰岛素样生长因子1受体 IGF 1R 组织蛋白酶L缺陷的老鼠的脂肪组织较少 越低的血清葡萄糖和胰岛素水平 越高的胰岛素受体亚单位 葡萄糖转运蛋白 GLUT4 和比野生型更多的纤连蛋白 19 抑制剂 编辑 五种环肽对人的组织蛋白酶L B H和K具有抑制活性 20 几种抑制剂已经进入临床试验 以组织蛋白酶K和S为目标 有望成为治疗骨质疏松症 骨关节炎和慢性疼痛的药物 由于不良副作用 组织蛋白酶K抑制剂Relacatib Balicatib和Odanacatib分别在I II和III期的临床试验期间终止 21 SAR114137是一种组织蛋白酶S抑制剂 在慢性疼痛的I期之后没有进展 2022年 组织蛋白酶L抑制剂STI 1558获得美国食品药品监督管理局 FDA 批准 开始治疗2019冠状病毒病 COVID 19 的I期研究 22 组织蛋白酶酶谱法 编辑酶谱法是一种凝胶电泳 它使用与底物聚合的聚丙烯酰胺凝胶来检测酶活性 组织蛋白酶酶谱法基于通过与明胶底物聚合的聚丙烯酰胺凝胶的迁移来分离不同的组织蛋白酶 电泳在非还原条件下进行 使用亮肽素保护酶免于变性 23 确定蛋白质浓度后 将等量的组织蛋白质加入到凝胶中 然后让蛋白质迁移通过凝胶 电泳后 将凝胶放入复性缓冲液中 以使组织蛋白酶恢复其天然构象 然后将凝胶放入特定pH值的活化缓冲液中 并在37 C下孵育并放置一夜 该活化步骤允许组织蛋白酶降解明胶底物 当凝胶使用考马斯亮蓝染色剂染色时 仍含有明胶的凝胶区域呈现蓝色 组织蛋白酶活跃的凝胶区域显示为白色条带 该组织蛋白酶酶谱法已用于检测飞摩尔量的成熟组织蛋白酶K 可以根据它们的迁移距离基于它们的分子量来识别不同的组织蛋白酶 组织蛋白酶K 37kDa V 35kDa S 25kDa 和 L 20kDa 组织蛋白酶具有特定的pH水平 在该水平下它们具有最佳蛋白水解活性 组织蛋白酶K能够在pH值为7和8下降解明胶 但这些pH值不能让组织蛋白酶L和V有很高的活性 相反 在pH值为4时 组织蛋白酶V具有活性 但组织蛋白酶K没有 调整活化缓冲液的pH值可以进一步识别组织蛋白酶类型 24 名称来源 编辑组织蛋白酶名称来源于古希腊语 由kata 倒下 和hepsein 煮沸 合并称为Cathepsin 参考文献 编辑 Turk Vito Stoka Veronika Vasiljeva Olga Renko Miha Sun Tao Turk Boris Turk Dusan Cysteine cathepsins From structure function and regulation to new frontiers Biochimica et Biophysica Acta BBA Proteins and Proteomics Proteolysis 50 years after the discovery of lysosome 2012 01 01 1824 1 2022 09 10 ISSN 1570 9639 doi 10 1016 j bbapap 2011 10 002 原始内容存档于2022 10 27 英语 Turk Vito Stoka Veronika Vasiljeva Olga Renko Miha Sun Tao Turk Boris Turk Dusan Cysteine cathepsins From structure function and regulation to new frontiers Biochimica et Biophysica Acta BBA Proteins and Proteomics January 2012 1824 1 68 88 PMC 7105208 nbsp PMID 22024571 doi 10 1016 j bbapap 2011 10 002 Nomura T Katunuma N Involvement of cathepsins in the invasion metastasis and proliferation of cancer cells PDF J Med Invest February 2005 52 1 2 1 9 2022 12 10 PMID 15751268 doi 10 2152 jmi 52 1 nbsp 原始内容存档 PDF 于2021 04 27 Lipton Peter Ischemic Cell Death in Brain Neurons Physiological Reviews 1999 01 10 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