辅酶Q: 细胞色素c - 还原酶 （英語：coenzyme Q : cytochrome c – oxidoreductase ，），有时被称为细胞色素bc1 复合体 ，又有时被称为复合体III （第三复合体，complex III 電子傳遞鏈 的第三个复合体（EC 1.10.2.2），在生化生成ATP （氧化磷酸化 ）中发挥关键作用。 复合体III是由线粒体（细胞色素b 跨膜蛋白 。 复合体III存在于所有动物的线粒体 和所有需氧真核生物和大多数细菌 的内膜中。 复合体III中的突变导致运动不耐受
UCR_TM 结合了
泛醌 的线粒体细胞色素bc1复合体晶体结构
[1] 。
鑑定 標誌 UCR_TM Pfam PF02921（旧版） InterPro IPR004192 SCOP 1be3 / SUPFAM TCDB 3.D.3 OPM 92 OPM 3cx5 膜蛋白數據庫 258 現有可用的蛋白結構： Pfam 結構（旧版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 結構概要
ubiquinol—cytochrome-c reductase 识别码 EC編號 7.1.1.8 CAS号 9027-03-6 数据库 IntEnz IntEnz浏览 BRENDA BRENDA入口 ExPASy NiceZyme浏览 KEGG KEGG入口 MetaCyc 代谢路径 PRIAM 概述 PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 基因本体 AmiGO / EGO
第三蛋白复合体(复合体III)反应的示意图 辅酶Q–细胞色素c还原酶催化 如下化学反应 ：
QH2 + 2 高铁细胞色素c ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } + 因此，此酶的两个底物 分别是二氢醌 （QH2 ）与高铁（Fe3+ ）细胞色素c ，而其三个产物则分别是醌 （Q）、亚铁（Fe2+ ）细胞色素c以及H+ 。
该酶属于氧化还原酶 家族，特别是那些作用于细胞色素作为受体的作为供体的二酚和相关物质的氧化还原酶。 该酶参与氧化磷酸化 。 它有四种辅助因子：细胞色素c1 细胞色素b-562，细胞色素b-566 铁氧还蛋白 。
命名法 编辑 该酶类的系统名称 是泛醇：铁细胞色素-c 氧化还原酶 （英語：ubiquinol:ferricytochrome-c oxidoreductase ）。 其他常用名称包括：
辅酶Q–细胞色素c还原酶 二氢酶Q-细胞色素c还原酶 reduced ubiquinone-cytochrome c reductase, complex III, (线粒体电子传递) 泛醌 - 细胞色素c还原酶 泛醇 - 细胞色素c氧化还原酶 reduced coenzyme Q-cytochrome c reductase, 泛醌 - 细胞色素c氧化还原酶 reduced ubiquinone-cytochrome c oxidoreductase, 线粒体电子传递复合物III 泛醇 - 细胞色素c-2氧化还原酶 泛醌 - 细胞色素b-c1氧化还原酶 泛醇 - 细胞色素c2还原酶 泛醇 - 细胞色素c1氧化还原酶 CoQH2-cytochrome c oxidoreductase, ubihydroquinol:cytochrome c oxidoreductase, coenzyme QH2-cytochrome c reductase, and QH2:cytochrome c oxidoreductase.
结构 编辑 复合体III的结构。 与電子傳遞鏈 的其他主要质子泵亚基相比，发现的亚基数可以很小，小到三条多肽链。 这个数字增加了，在高等动物身上发现了11个亚基[2] 辅因子 。 细胞色素b 血基質 （b L 和b H 英語：heme Cytochrome C 血基質 （c 1 ），并且Rieske铁硫蛋白亚基（ISP）具有两个铁，两个硫的铁-硫簇 （2Fe•2S）。
复合体III的结构：PDB 1KYO, PDB 1L0L
复合体的组成 编辑 在脊椎动物中，bc1 复合体，或复合体III，含有11个亚基：3个呼吸亚基，2个核心蛋白，和6个低分子量蛋白[3] [4] [5]
复合体III的亚基组成表 编辑 No. 亚基名称 人类 蛋白质 来自UniProt 的蛋白质描述 带有人类蛋白质的Pfam 家族 呼吸亚基蛋白 1 MT-CYB / Cyt b CYB_HUMAN 细胞色素 b Pfam PF13631 2 CYC1 / Cyt c1 CY1_HUMAN 细胞色素 c1, 血基質蛋白, 线粒体的 Pfam PF02167 3 Rieske / UCR1 UCRI_HUMAN 细胞色素 b-c1 复合体 亚基 Rieske, 线粒体的 EC 1.10.2.2 Pfam PF02921 , Pfam PF00355 核心蛋白亚基 4 QCR1 / SU1 QCR1_HUMAN 细胞色素 b-c1 复合体 亚基 1, 线粒体的 Pfam PF00675, Pfam PF05193 5 QCR2 / SU2 QCR2_HUMAN 细胞色素 b-c1 复合体 亚基 2, 线粒体的 Pfam PF00675, Pfam PF05193 低分子量蛋白质亚基 6 QCR6 / SU6 QCR6_HUMAN Cytochrome b-c1 complex subunit 6, mitochondrial Pfam PF02320 7 QCR7 / SU7 QCR7_HUMAN Cytochrome b-c1 complex subunit 7 Pfam PF02271 8 QCR8 / SU8 QCR8_HUMAN Cytochrome b-c1 complex subunit 8 Pfam PF02939 9 QCR9 / SU9 / UCRC QCR9_HUMANa Cytochrome b-c1 complex subunit 9 Pfam PF09165 10 QCR10 / SU10 QCR10_HUMAN Cytochrome b-c1 complex subunit 10 Pfam PF05365 11 QCR11 / SU11 QCR11_HUMAN Cytochrome b-c1 complex subunit 11 Pfam PF08997
a 信号肽 ）作为亚基9保留在复合体中。因此，亚基10和11对应于真菌QCR9p和QCR10p。 反应 编辑 它通过辅酶Q （CoQ），又称泛醌（Ubiquinone，UQ），的氧化催化细胞色素c 的还原，同时从线粒体基质向膜间隙泵送4个质子：
QH2 + 2 细胞色素 c (FeIII ) + 2 H+ → Q + 2 细胞色素 c (FeII ) + 4 H+ 在称为Q循环 [6] [7] 细胞色素c 。
反应机制 编辑 Q循环 复合体III（细胞色素bc1，辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶）的反应机制称为辅酶（“Q”）循环。 在这个循环中，四个质子被释放到正“P”侧（膜间空间），但只有两个质子从负“N”侧（基质）被吸收。 结果，在膜上形成质子梯度 。 在整个反应中，两个泛醇 辅酶 ，一个辅酶 被还原成泛醇
总体：
2 x QH2氧化成Q. 1 x Q还原到QH2 2 x Cyt c被还原 4 x H+ 被释放到膜间隙 从基质中拾取2 x H+ 第1轮：
细胞色素b结合一个泛醇和一个泛醌。 2Fe / 2S中心和BL血红素各自从结合的泛醌中吸出电子，释放出两个氢进入膜间隙。 一个电子从2Fe / 2S中心转移到细胞色素c1 ，而另一个电子从BL 血红素转移到BH 血红素。 细胞色素c1将其电子转移到细胞色素c（不要与细胞色素c1 混淆），BH Heme将其电子转移到附近的泛醌，导致形成ubisemiquinone。 细胞色素c扩散。第一个泛醇（现在被氧化成泛醌）被释放，而半醌仍然被束缚。 第2轮：
第二种泛醇与细胞色素b结合。 2Fe / 2S中心和BL 血红素各自从结合的泛醌中吸出电子，释放出两个氢进入膜间隙。 一个电子从2Fe / 2S中心转移到细胞色素c1 ，而另一个电子从BL 血红素转移到BH 血红素。 细胞色素c1 然后将其电子转移到细胞色素c，而附近的第1轮产生的半醌从BH 血红素中获取第二个电子，以及来自基质的两个质子。 释放出第二种泛醇（现在被氧化成泛醌）以及新形成的泛醇[8] 复合体III的抑制剂 编辑 有三组不同的复合体III抑制剂。
抗霉素A i 位点结合并抑制复合物III中的电子从血基质 bH 转移至氧化的Q（Qi 位点抑制剂）。Myxothiazol和stigmatellin与Qo 位点结合并抑制电子从还原的QH2 转移到Rieske铁硫蛋白。 Myxothiazol和stigmatellin与Qo 位点内不同但重叠的口袋结合。 Myxothiazol更接近细胞色素bL （因此被称为“近端”抑制剂）。 Stigmatellin远离血基质bL 并且更接近Rieske铁硫蛋白，与之强烈相互作用。 一些已被商业化为杀真菌剂（甲氧基丙烯酸酯Strobilurin衍生物，其中最着名的是嘧菌酯Azoxystrobin; QoI抑制剂）和抗疟疾剂（atovaquone）。
丙基己二胺 [9]
参阅 编辑 参考文献 编辑 ^ PDB 1ntz; Gao X, Wen X, Esser L, Quinn B, Yu L, Yu CA, Xia D. Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site. Biochemistry. August 2003, 42 (30): 9067–80. PMID 12885240 . doi:10.1021/bi0341814 . ^ Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap BK. Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex. Science. July 1998, 281 (5373): 64–71. PMID 9651245 . doi:10.1126/science.281.5373.64 . ^ Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi YI, Kim KK, Hung LW, et al. Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1.. Nature. 1998, 392 (6677): 677–84. PMID 9565029 . doi:10.1038/33612 . ^ Hao GF, Wang F, Li H, Zhu XL, Yang WC, Huang LS, et al. Computational discovery of picomolar Q(o) site inhibitors of cytochrome bc1 complex.. J Am Chem Soc. 2012, 134 (27): 11168–76. PMID 22690928 . doi:10.1021/ja3001908 . ^ Yang XH, Trumpower BL. Purification of a three-subunit ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase complex from Paracoccus denitrificans. J Biol Chem. 1986, 261 (26): 12282–9. PMID 3017970 . ^ Kramer DM, Roberts AG, Muller F, Cape J, Bowman MK. Q-cycle bypass reactions at the Qo site of the cytochrome bc1 (and related) complexes. Methods in Enzymology 382 . 2004: 21–45. ISBN 978-0-12-182786-1PMID 15047094 . doi:10.1016/S0076-6879(04)82002-0 . ^ Crofts AR. The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure. Annu. Rev. Physiol. 2004, 66 : 689–733. PMID 14977419 . doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251 . ^ Ferguson SJ, Nicholls D, Ferguson S. Bioenergetics 3rd. San Diego: Academic. 2002: 114–117. ISBN 978-0-12-518121-1 ^ Holmes, J. H.; Sapeika, N; Zwarenstein, H. Inhibitory effect of anti-obesity drugs on NADH dehydrogenase of mouse heart homogenates. Research Communications in Chemical Pathology and Pharmacology. 1975, 11 (4): 645–6. PMID 241101 . 深入阅读 编辑 Marres CM, Slater EC. Polypeptide composition of purified QH2:cytochrome c oxidoreductase from beef-heart mitochondria. Biochim. Biophys. Acta. 1977, 462 (3): 531–548. PMID 597492 . doi:10.1016/0005-2728(77)90099-8 . Rieske JS. Composition, structure, and function of complex III of the respiratory chain. Biochim. Biophys. Acta. 1976, 456 (2): 195–247. PMID 788795 . Wikstrom M, Krab K, Saraste M. Proton-translocating cytochrome complexes. Annu. Rev. Biochem. 1981, 50 : 623–655. PMID 6267990 . doi:10.1146/annurev.bi.50.070181.003203 . 外部链接 编辑 at lbl.gov cytochrome bc 1 complex site (Antony R. Crofts) （页面存档备份，存于互联网档案馆 ） at uiuc.edu PROMISE Database: cytochrome bc 1 complex at scripps.edu (Requires ) Template:UMichOPM - Calculated positions of bc1 and related complexes in membranes 醫學主題詞表（MeSH） ：Coenzyme+Q-Cytochrome-c+Reductase
辅酶q, 细胞色素c还原酶, 辅酶q, 细胞色素c, 还原酶, 英語, coenzyme, cytochrome, oxidoreductase, 有时被称为细胞色素bc1复合体, 又有时被称为复合体iii, 第三复合体, complex, 是電子傳遞鏈的第三个复合体, 在生化生成atp, 氧化磷酸化, 中发挥关键作用, 复合体iii是由线粒体, 细胞色素b, 和核心基因组, 所有其他亚基, 编码的多亚基跨膜蛋白, 复合体iii存在于所有动物的线粒体和所有需氧真核生物和大多数细菌的内膜中, 复合体iii中的突变导致. 辅酶Q 细胞色素c 还原酶 英語 coenzyme Q cytochrome c oxidoreductase 有时被称为细胞色素bc1复合体 又有时被称为复合体III 第三复合体 complex III 是電子傳遞鏈的第三个复合体 EC 1 10 2 2 在生化生成ATP 氧化磷酸化 中发挥关键作用 复合体III是由线粒体 细胞色素b 和核心基因组 所有其他亚基 编码的多亚基跨膜蛋白 复合体III存在于所有动物的线粒体和所有需氧真核生物和大多数细菌的内膜中 复合体III中的突变导致运动不耐受 英语 Exercise intolerance 以及多系统疾病 bc1复合体含有11个亚基 3个呼吸亚单位 细胞色素B 细胞色素C1 Rieske蛋白 2个核心蛋白 和6个低分子量蛋白 UCR TM结合了泛醌的线粒体细胞色素bc1复合体晶体结构 1 鑑定標誌UCR TMPfamPF02921 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR004192SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1be3 SUPFAMTCDB 英语 TCDB 3 D 3OPM 英语 Orientations of Proteins in Membranes database 家族92OPM 英语 Orientations of Proteins in Membranes database 蛋白3cx5膜蛋白數據庫 英语 Membranome 258現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要ubiquinol cytochrome c reductase命名系统命名缩写识别码EC編號 7 1 1 8CAS号 9027 03 6数据库IntEnz IntEnz浏览BRENDA 英语 BRENDA BRENDA入口ExPASy 英语 ExPASy NiceZyme浏览KEGG KEGG入口MetaCyc 英语 MetaCyc 代谢路径PRIAM 英语 PRIAM enzyme specific profiles 概述PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum基因本体 AmiGO EGO搜索PMC 相关文献PubMed 相关文献第三蛋白复合体 复合体III 反应的示意图辅酶Q 细胞色素c还原酶催化如下化学反应 QH2 2 高铁细胞色素c displaystyle rightleftharpoons Q 2 亚铁细胞色素c 2 H 因此 此酶的两个底物分别是二氢醌 QH2 与高铁 Fe3 细胞色素c 而其三个产物则分别是醌 Q 亚铁 Fe2 细胞色素c以及H 该酶属于氧化还原酶家族 特别是那些作用于细胞色素作为受体的作为供体的二酚和相关物质的氧化还原酶 该酶参与氧化磷酸化 它有四种辅助因子 细胞色素c1 英语 Cytochrome C1 细胞色素b 562 细胞色素b 566 和Rieske型的2 铁铁氧还蛋白 目录 1 命名法 2 结构 3 复合体的组成 3 1 复合体III的亚基组成表 4 反应 5 反应机制 6 复合体III的抑制剂 7 参阅 8 参考文献 9 深入阅读 10 外部链接命名法 编辑该酶类的系统名称是泛醇 铁细胞色素 c 氧化还原酶 英語 ubiquinol ferricytochrome c oxidoreductase 其他常用名称包括 辅酶Q 细胞色素c还原酶 coenzyme Q cytochrome c reductase 二氢酶Q 细胞色素c还原酶 dihydrocoenzyme Q cytochrome c reductase reduced ubiquinone cytochrome c reductase complex III 线粒体电子传递 mitochondrial electron transport 泛醌 细胞色素c还原酶 ubiquinone cytochrome c reductase 泛醇 细胞色素c氧化还原酶 ubiquinol cytochrome c oxidoreductase reduced coenzyme Q cytochrome c reductase 泛醌 细胞色素c氧化还原酶 ubiquinone cytochrome c oxidoreductase reduced ubiquinone cytochrome c oxidoreductase 线粒体电子传递复合物III mitochondrial electron transport complex III 泛醇 细胞色素c 2氧化还原酶 ubiquinol cytochrome c 2 oxidoreductase 泛醌 细胞色素b c1氧化还原酶 ubiquinone cytochrome b c1 oxidoreductase 泛醇 细胞色素c2还原酶 ubiquinol cytochrome c2 reductase 泛醇 细胞色素c1氧化还原酶 ubiquinol cytochrome c1 oxidoreductase CoQH2 cytochrome c oxidoreductase ubihydroquinol cytochrome c oxidoreductase coenzyme QH2 cytochrome c reductase and QH2 cytochrome c oxidoreductase 结构 编辑 nbsp 复合体III的结构 与電子傳遞鏈的其他主要质子泵亚基相比 发现的亚基数可以很小 小到三条多肽链 这个数字增加了 在高等动物身上发现了11个亚基 2 三个亚基有辅因子 细胞色素b 亚基具有两个b型血基質 bL和bH 英語 heme Cytochrome C 英语 Cytochrome C1 亚基具有一个c型血基質 c1 并且Rieske铁硫蛋白亚基 ISP 具有两个铁 两个硫的铁 硫簇 2Fe 2S 复合体III的结构 PDB 1KYO PDB 1L0L复合体的组成 编辑在脊椎动物中 bc1复合体 或复合体III 含有11个亚基 3个呼吸亚基 2个核心蛋白 和6个低分子量蛋白 3 4 变形杆菌复合体可能含有少至三个亚基 5 复合体III的亚基组成表 编辑 No 亚基名称 人类 蛋白质 来自UniProt的蛋白质描述 带有人类蛋白质的Pfam家族呼吸亚基蛋白1 MT CYB Cyt b CYB HUMAN 英语 MT CYB 细胞色素 b Pfam PF136312 CYC1 Cyt c1 CY1 HUMAN 英语 CYC1 细胞色素 c1 血基質蛋白 线粒体的 Pfam PF021673 Rieske UCR1 UCRI HUMAN 英语 UQCRFS1 细胞色素 b c1 复合体 亚基 Rieske 线粒体的 EC 1 10 2 2 Pfam PF02921 Pfam PF00355核心蛋白亚基4 QCR1 SU1 QCR1 HUMAN 细胞色素 b c1 复合体 亚基 1 线粒体的 Pfam PF00675 Pfam PF051935 QCR2 SU2 QCR2 HUMAN 细胞色素 b c1 复合体 亚基 2 线粒体的 Pfam PF00675 Pfam PF05193低分子量蛋白质亚基6 QCR6 SU6 QCR6 HUMAN Cytochrome b c1 complex subunit 6 mitochondrial Pfam PF023207 QCR7 SU7 QCR7 HUMAN Cytochrome b c1 complex subunit 7 Pfam PF022718 QCR8 SU8 QCR8 HUMAN Cytochrome b c1 complex subunit 8 Pfam PF029399 QCR9 SU9 UCRC QCR9 HUMANa Cytochrome b c1 complex subunit 9 Pfam PF0916510 QCR10 SU10 QCR10 HUMAN Cytochrome b c1 complex subunit 10 Pfam PF0536511 QCR11 SU11 QCR11 HUMAN Cytochrome b c1 complex subunit 11 Pfam PF08997a 在脊椎动物中 来自Rieske蛋白的N 末端的8kDa的切割产物 信号肽 作为亚基9保留在复合体中 因此 亚基10和11对应于真菌QCR9p和QCR10p 反应 编辑它通过辅酶Q CoQ 又称泛醌 Ubiquinone UQ 的氧化催化细胞色素c的还原 同时从线粒体基质向膜间隙泵送4个质子 QH2 2 细胞色素 c FeIII 2 H in Q 2 细胞色素 c FeII 4 H out在称为Q循环 英语 Q cycle 的过程中 6 7 从基质 M 消耗了２个质子 ４个质子被释放到膜间空间 IM 中 ２个电子被传递到细胞色素c 反应机制 编辑 nbsp Q循环复合体III 细胞色素bc1 辅酶Q 细胞色素C氧化还原酶 的反应机制称为辅酶 Q 循环 在这个循环中 四个质子被释放到正 P 侧 膜间空间 但只有两个质子从负 N 侧 基质 被吸收 结果 在膜上形成质子梯度 在整个反应中 两个泛醇 英语 Ubiquinol 被氧化成辅酶 一个辅酶被还原成泛醇 英语 Ubiquinol 在完整的机制中 两个电子通过两个细胞色素c中间体从泛醇转移到辅酶 总体 2 x QH2氧化成Q 1 x Q还原到QH2 2 x Cyt c被还原 4 x H 被释放到膜间隙 从基质中拾取2 x H 第1轮 细胞色素b结合一个泛醇和一个泛醌 2Fe 2S中心和BL血红素各自从结合的泛醌中吸出电子 释放出两个氢进入膜间隙 一个电子从2Fe 2S中心转移到细胞色素c1 而另一个电子从BL血红素转移到BH血红素 细胞色素c1将其电子转移到细胞色素c 不要与细胞色素c1混淆 BHHeme将其电子转移到附近的泛醌 导致形成ubisemiquinone 细胞色素c扩散 第一个泛醇 现在被氧化成泛醌 被释放 而半醌仍然被束缚 第2轮 第二种泛醇与细胞色素b结合 2Fe 2S中心和BL血红素各自从结合的泛醌中吸出电子 释放出两个氢进入膜间隙 一个电子从2Fe 2S中心转移到细胞色素c1 而另一个电子从BL血红素转移到BH血红素 细胞色素c1然后将其电子转移到细胞色素c 而附近的第1轮产生的半醌从BH血红素中获取第二个电子 以及来自基质的两个质子 释放出第二种泛醇 现在被氧化成泛醌 以及新形成的泛醇 8 复合体III的抑制剂 编辑有三组不同的复合体III抑制剂 抗霉素A 英语 Antimycin A 与Qi位点结合并抑制复合物III中的电子从血基质bH转移至氧化的Q Qi位点抑制剂 Myxothiazol和stigmatellin与Qo位点结合并抑制电子从还原的QH2转移到Rieske铁硫蛋白 Myxothiazol和stigmatellin与Qo位点内不同但重叠的口袋结合 Myxothiazol更接近细胞色素bL 因此被称为 近端 抑制剂 Stigmatellin远离血基质bL并且更接近Rieske铁硫蛋白 与之强烈相互作用 一些已被商业化为杀真菌剂 甲氧基丙烯酸酯Strobilurin衍生物 其中最着名的是嘧菌酯Azoxystrobin QoI抑制剂 和抗疟疾剂 atovaquone 丙基己二胺 英语 propylhexedrine 也可抑制细胞色素c还原酶 9 参阅 编辑呼吸作用参考文献 编辑 PDB 1ntz Gao X Wen X Esser L Quinn B Yu L Yu CA Xia D Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site Biochemistry August 2003 42 30 9067 80 PMID 12885240 doi 10 1021 bi0341814 Iwata S Lee JW Okada K Lee JK Iwata M Rasmussen B Link TA Ramaswamy S Jap BK Complete structure of the 11 subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex Science July 1998 281 5373 64 71 PMID 9651245 doi 10 1126 science 281 5373 64 Zhang Z Huang L Shulmeister VM Chi YI Kim KK Hung LW et al Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1 Nature 1998 392 6677 677 84 PMID 9565029 doi 10 1038 33612 Hao GF Wang F Li H Zhu XL Yang WC Huang LS et al Computational discovery of picomolar Q o 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，书籍，书籍，图书馆，
文章 ，阅读，下载，免费，免费下载，mp3，视频，mp4，3gp， jpg，jpeg，gif，png，图片，音乐，歌曲，电影，书籍，游戏，游戏。