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丝氨酸蛋白酶抑制剂

丝氨酸蛋白酶抑制剂(英語:serpinserine protease inhibitors)是具有相似结构蛋白质蛋白质超家族,它是由于蛋白酶抑制活性被识别的,和在生命的各个被发现的第一个蛋白质超家族[1]。英文缩写丝氨酸蛋白酶抑制剂(英語:serpin)最初被创造,是因为第一个丝氨酸蛋白酶抑制剂对胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶(丝氨酸蛋白酶抑制剂)将要被识别的行为[2][3]。它们值得注意的是其动作的不同寻常的机制,它们不可逆地通过经历大的构象改变,扰乱其活性位点抑制它们的靶蛋白酶[4]。与此相反,通过对于结合并阻止访问蛋白酶活性位点的蛋白酶抑制剂是更常见的竞争抑制剂英语Competitive inhibition机制[5]

丝氨酸蛋白酶抑制剂
Serpin (serine protease inhibitor)
一个丝氨酸蛋白酶抑制剂(白色)与它的“反应中心环”(蓝色)结合到蛋白酶(灰色)。一旦蛋白酶企图催化就将被不可逆地抑制。(PDB 1K9O)
鑑定
標誌Serpin / SERPIN
PfamPF00079(旧版)
InterPro英语InterProIPR000215
PROSITE英语PROSITEPDOC00256
SCOP英语Structural Classification of Proteins1hle / SUPFAM
CDD英语Conserved Domain Databasecd00172
現有可用的蛋白結構:
Pfam結構(旧版) / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum英语PDBsum結構概要
PDB1m37A:1-378 1hleB:349-379 1jrrA:1-415

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1imvA:49-415

由丝氨酸蛋白酶抑制剂的蛋白酶抑制控制的一系列生物过程,包括凝血炎症,因此这些蛋白质是医学研究的目标 [6]。对于结构生物学蛋白质折叠研究社区,它们独特的构象变化也使它们成为研究的兴趣[4][5]。构象变化机制赋予某些优点,但是它也具有缺点:丝氨酸蛋白酶抑制剂易受到突变的影响,所述突变可导致丝氨酸蛋白酶抑制剂病例如蛋白质错误折叠(Proteopathy)和形成无活性的长链聚合物[7][8]。丝氨酸蛋白酶抑制剂聚合不仅减少活性抑制剂的量,而且导致聚合物的积聚,引起细胞死亡器官衰竭[6]

虽然大多数丝氨酸蛋白酶抑制剂控制蛋白酶解级联,但一些具有丝氨酸蛋白酶抑制剂结构的蛋白质并不是酶抑制剂,而是执行多样化的功能,例如储藏英语Storage protein(例如蛋白-卵清蛋白英语Ovalbumin),运输例如激素载体蛋白甲状腺素结合球蛋白皮质激素传递球蛋白英语Transcortin)和分子伴侣HSP47英语Heat shock protein 47[9]。术语“丝氨酸蛋白酶抑制剂”也被用于描述这些成员,尽管它们具有非抑制功能,因为它们在进化上是相关的[1]

历史 编辑

首先在1800年代末期报道了血浆中的蛋白酶抑制活性[10],但是直到1950年代,丝氨酸蛋白酶抗凝血酶和α1-抗胰蛋白酶才被分离出[11]。最初的研究集中在它们在人类疾病中的作用:α1-抗胰蛋白酶缺乏是最常见的遗传疾病之一,引起肺气肿[7][12][13],而抗凝血酶缺乏导致血栓形成[14][15]

在1980年代,才清楚这些抑制剂是包括蛋白酶抑制剂(例如α1-抗胰蛋白酶)和非抑制性成员(例如卵白蛋白英语Ovalbumin[16])的相关的蛋白超家族的一部分。其名称“丝氨酸蛋白酶抑制剂” (serpin, serine protease inhibitors)是基于超家族(丝氨酸蛋白酶抑制剂)最常见的活性而创造的[16]。大约在同一时间,第一个丝氨酸蛋白酶抑制蛋白结构被解决了(首先在放松的构象,后来在应激构象)[17][18]。结构表明抑制机制涉及异常的构象变化,并促使后续的丝氨酸蛋白酶抑制剂研究聚焦在结构[5][18]

现在已经鉴定了超过1000种丝氨酸蛋白酶抑制剂,包括36种人类蛋白质,以及所有生物界中的分子--动物植物真菌细菌古菌以及一些病毒[19][20][21]。在2000年代,一个系统命名法被引入,以便根据其进化关系对丝氨酸蛋白酶抑制剂超家族成员进行分类[1]。因此,丝氨酸蛋白酶抑制剂是蛋白酶抑制剂中最大的和最多样的超家族[22]

参考资料 编辑

  1. ^ 1.0 1.1 1.2 Silverman GA, Bird PI, Carrell RW, Church FC, Coughlin PB, Gettins PG, Irving JA, Lomas DA, Luke CJ, Moyer RW, Pemberton PA, Remold-O'Donnell E, Salvesen GS, Travis J, Whisstock JC. The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins. Evolution, mechanism of inhibition, novel functions, and a revised nomenclature. The Journal of Biological Chemistry. September 2001, 276 (36): 33293–6. PMID 11435447. doi:10.1074/jbc.R100016200. 
  2. ^ Silverman GA, Whisstock JC, Bottomley SP, Huntington JA, Kaiserman D, Luke CJ, Pak SC, Reichhart JM, Bird PI. Serpins flex their muscle: I. Putting the clamps on proteolysis in diverse biological systems. The Journal of Biological Chemistry. August 2010, 285 (32): 24299–305. PMC 2915665 . PMID 20498369. doi:10.1074/jbc.R110.112771. 
  3. ^ Whisstock JC, Silverman GA, Bird PI, Bottomley SP, Kaiserman D, Luke CJ, Pak SC, Reichhart JM, Huntington JA. Serpins flex their muscle: II. Structural insights into target peptidase recognition, polymerization, and transport functions. The Journal of Biological Chemistry. August 2010, 285 (32): 24307–12. PMC 2915666 . PMID 20498368. doi:10.1074/jbc.R110.141408. 
  4. ^ 4.0 4.1 Gettins PG. Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews. December 2002, 102 (12): 4751–804. PMID 12475206. doi:10.1021/cr010170. 
  5. ^ 5.0 5.1 5.2 Whisstock JC, Bottomley SP. Molecular gymnastics: serpin structure, folding and misfolding. Current Opinion in Structural Biology. December 2006, 16 (6): 761–8. PMID 17079131. doi:10.1016/j.sbi.2006.10.005. 
  6. ^ 6.0 6.1 Stein PE, Carrell RW. What do dysfunctional serpins tell us about molecular mobility and disease?. Nature Structural Biology. February 1995, 2 (2): 96–113. PMID 7749926. doi:10.1038/nsb0295-96. 
  7. ^ 7.0 7.1 Janciauskiene SM, Bals R, Koczulla R, Vogelmeier C, Köhnlein T, Welte T. The discovery of α1-antitrypsin and its role in health and disease. Respiratory Medicine. August 2011, 105 (8): 1129–39. PMID 21367592. doi:10.1016/j.rmed.2011.02.002. 
  8. ^ Carrell RW, Lomas DA. Conformational disease. Lancet. July 1997, 350 (9071): 134–8. PMID 9228977. doi:10.1016/S0140-6736(97)02073-4. 
  9. ^ Law RH, Zhang Q, McGowan S, Buckle AM, Silverman GA, Wong W, Rosado CJ, Langendorf CG, Pike RN, Bird PI, Whisstock JC. An overview of the serpin superfamily. Genome Biology. 2006, 7 (5): 216. PMC 1779521 . PMID 16737556. doi:10.1186/gb-2006-7-5-216. 
  10. ^ Fermi C, Personsi L. Untersuchungen uber die enzyme, Vergleichende Studie [Studies on the enzyme, Comparative study]. Z Hyg Infektionskr. 1984, (18): 83–89 (德语). 
  11. ^ Schultz H, Guilder I, Heide K, Schoenenberger M, Schwick G. Zur Kenntnis der alpha-globulin des menschlichen normal serums [For knowledge of the alpha - globulin of human normal serums]. Naturforsch. 1955, (10): 463 (德语). 
  12. ^ Laurell CB, Eriksson S. The electrophoretic α1-globulin pattern of serum in α1-antitrypsin deficiency. 1963. Copd. 2013,. 10 Suppl 1: 3–8. PMID 23527532. doi:10.3109/15412555.2013.771956. 
  13. ^ de Serres FJ. Worldwide Racial and Ethnic Distribution of α-Antitrypsin Deficiency. CHEST Journal. 1 November 2002, 122 (5): 1818–1829. doi:10.1378/chest.122.5.1818. 
  14. ^ Egeberg O. Inherited antithrombin deficiency causing thrombophilia. Thrombosis Et Diathesis Haemorrhagica. June 1965, 13: 516–30. PMID 14347873. 
  15. ^ Patnaik MM, Moll S. Inherited antithrombin deficiency: a review. Haemophilia. November 2008, 14 (6): 1229–39. PMID 19141163. doi:10.1111/j.1365-2516.2008.01830.x. 
  16. ^ 16.0 16.1 Hunt LT, Dayhoff MO. A surprising new protein superfamily containing ovalbumin, antithrombin-III, and alpha 1-proteinase inhibitor. Biochemical and Biophysical Research Communications. July 1980, 95 (2): 864–71. PMID 6968211. doi:10.1016/0006-291X(80)90867-0. 
  17. ^ Loebermann H, Tokuoka R, Deisenhofer J, Huber R. Human alpha 1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. Journal of Molecular Biology. August 1984, 177 (3): 531–57. PMID 6332197. doi:10.1016/0022-2836(84)90298-5. 
  18. ^ 18.0 18.1 Stein PE, Leslie AG, Finch JT, Turnell WG, McLaughlin PJ, Carrell RW. Crystal structure of ovalbumin as a model for the reactive centre of serpins. Nature. September 1990, 347 (6288): 99–102. PMID 2395463. doi:10.1038/347099a0. 
  19. ^ 引用错误:没有为名为Irving_2000的参考文献提供内容
  20. ^ 引用错误:没有为名为Irving_2002的参考文献提供内容
  21. ^ Steenbakkers PJ, Irving JA, Harhangi HR, Swinkels WJ, Akhmanova A, Dijkerman R, Jetten MS, van der Drift C, Whisstock JC, Op den Camp HJ. A serpin in the cellulosome of the anaerobic fungus Piromyces sp. strain E2. Mycological Research. August 2008, 112 (Pt 8): 999–1006. PMID 18539447. doi:10.1016/j.mycres.2008.01.021. 
  22. ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. Evolutionary families of peptidase inhibitors. The Biochemical Journal. March 2004, 378 (Pt 3): 705–16. PMC 1224039 . PMID 14705960. doi:10.1042/BJ20031825. 

参阅 编辑

外部链接 编辑

丝氨酸蛋白酶抑制剂, 英語, serpin, serine, protease, inhibitors, 是具有相似结构蛋白质的蛋白质超家族, 它是由于蛋白酶抑制活性被识别的, 和在生命的各个界被发现的第一个蛋白质超家族, 英文缩写, 英語, serpin, 最初被创造, 是因为第一个对胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶, 将要被识别的行为, 它们值得注意的是其动作的不同寻常的机制, 它们不可逆地通过经历大的构象改变, 扰乱其活性位点抑制它们的靶蛋白酶, 与此相反, 通过对于结合并阻止访问蛋白酶活性位点的蛋白酶抑制剂是更常. 丝氨酸蛋白酶抑制剂 英語 serpin serine protease inhibitors 是具有相似结构蛋白质的蛋白质超家族 它是由于蛋白酶抑制活性被识别的 和在生命的各个界被发现的第一个蛋白质超家族 1 英文缩写丝氨酸蛋白酶抑制剂 英語 serpin 最初被创造 是因为第一个丝氨酸蛋白酶抑制剂对胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶 丝氨酸蛋白酶抑制剂 将要被识别的行为 2 3 它们值得注意的是其动作的不同寻常的机制 它们不可逆地通过经历大的构象改变 扰乱其活性位点抑制它们的靶蛋白酶 4 与此相反 通过对于结合并阻止访问蛋白酶活性位点的蛋白酶抑制剂是更常见的竞争抑制剂 英语 Competitive inhibition 机制 5 丝氨酸蛋白酶抑制剂Serpin serine protease inhibitor 一个丝氨酸蛋白酶抑制剂 白色 与它的 反应中心环 蓝色 结合到蛋白酶 灰色 一旦蛋白酶企图催化就将被不可逆地抑制 PDB 1K9O 鑑定標誌Serpin SERPINPfamPF00079 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR000215PROSITE 英语 PROSITE PDOC00256SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1hle SUPFAMCDD 英语 Conserved Domain Database cd00172現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要PDB1m37 A 1 378 1hle B 349 379 1jrr A 1 415 1by7 A 1 415 1ova 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因此这些蛋白质是医学研究的目标 6 对于结构生物学和蛋白质折叠研究社区 它们独特的构象变化也使它们成为研究的兴趣 4 5 构象变化机制赋予某些优点 但是它也具有缺点 丝氨酸蛋白酶抑制剂易受到突变的影响 所述突变可导致丝氨酸蛋白酶抑制剂病例如蛋白质错误折叠 Proteopathy 和形成无活性的长链聚合物 7 8 丝氨酸蛋白酶抑制剂聚合不仅减少活性抑制剂的量 而且导致聚合物的积聚 引起细胞死亡和器官衰竭 6 虽然大多数丝氨酸蛋白酶抑制剂控制蛋白酶解级联 但一些具有丝氨酸蛋白酶抑制剂结构的蛋白质并不是酶抑制剂 而是执行多样化的功能 例如储藏 英语 Storage protein 例如蛋白 卵清蛋白 英语 Ovalbumin 运输例如激素载体蛋白 甲状腺素结合球蛋白 皮质激素传递球蛋白 英语 Transcortin 和分子伴侣 HSP47 英语 Heat shock protein 47 9 术语 丝氨酸蛋白酶抑制剂 也被用于描述这些成员 尽管它们具有非抑制功能 因为它们在进化上是相关的 1 目录 1 历史 2 参考资料 3 参阅 4 外部链接历史 编辑首先在1800年代末期报道了血浆中的蛋白酶抑制活性 10 但是直到1950年代 丝氨酸蛋白酶抗凝血酶和a1 抗胰蛋白酶才被分离出 11 最初的研究集中在它们在人类疾病中的作用 a1 抗胰蛋白酶缺乏是最常见的遗传疾病之一 引起肺气肿 7 12 13 而抗凝血酶缺乏导致血栓形成 14 15 在1980年代 才清楚这些抑制剂是包括蛋白酶抑制剂 例如a1 抗胰蛋白酶 和非抑制性成员 例如卵白蛋白 英语 Ovalbumin 16 的相关的蛋白超家族的一部分 其名称 丝氨酸蛋白酶抑制剂 serpin serine protease inhibitors 是基于超家族 丝氨酸蛋白酶抑制剂 最常见的活性而创造的 16 大约在同一时间 第一个丝氨酸蛋白酶抑制蛋白结构被解决了 首先在放松的构象 后来在应激构象 17 18 结构表明抑制机制涉及异常的构象变化 并促使后续的丝氨酸蛋白酶抑制剂研究聚焦在结构上 5 18 现在已经鉴定了超过1000种丝氨酸蛋白酶抑制剂 包括36种人类蛋白质 以及所有生物界中的分子 动物 植物 真菌 细菌和古菌以及一些病毒的 19 20 21 在2000年代 一个系统命名法被引入 以便根据其进化关系对丝氨酸蛋白酶抑制剂超家族成员进行分类 1 因此 丝氨酸蛋白酶抑制剂是蛋白酶抑制剂中最大的和最多样的超家族 22 参考资料 编辑 1 0 1 1 1 2 Silverman GA Bird PI Carrell RW Church FC Coughlin PB Gettins PG Irving JA Lomas DA Luke CJ Moyer RW Pemberton PA Remold O Donnell E Salvesen GS Travis J Whisstock JC The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins Evolution mechanism of inhibition novel functions and a revised nomenclature The Journal of Biological Chemistry September 2001 276 36 33293 6 PMID 11435447 doi 10 1074 jbc R100016200 Silverman GA Whisstock JC Bottomley SP Huntington JA Kaiserman D Luke CJ Pak SC Reichhart JM Bird PI Serpins flex their muscle I Putting the clamps on proteolysis in diverse biological systems The Journal of Biological Chemistry August 2010 285 32 24299 305 PMC 2915665 nbsp PMID 20498369 doi 10 1074 jbc R110 112771 Whisstock JC Silverman GA Bird PI Bottomley SP Kaiserman D Luke CJ Pak SC Reichhart JM Huntington JA Serpins flex their muscle II Structural insights into target peptidase recognition polymerization and transport functions The Journal of Biological Chemistry August 2010 285 32 24307 12 PMC 2915666 nbsp PMID 20498368 doi 10 1074 jbc R110 141408 4 0 4 1 Gettins PG Serpin structure mechanism and function Chemical Reviews December 2002 102 12 4751 804 PMID 12475206 doi 10 1021 cr010170 5 0 5 1 5 2 Whisstock JC Bottomley SP Molecular gymnastics serpin structure folding and misfolding Current Opinion in Structural Biology December 2006 16 6 761 8 PMID 17079131 doi 10 1016 j sbi 2006 10 005 6 0 6 1 Stein PE Carrell RW What do dysfunctional serpins tell us about molecular mobility and disease Nature Structural Biology February 1995 2 2 96 113 PMID 7749926 doi 10 1038 nsb0295 96 7 0 7 1 Janciauskiene SM Bals R Koczulla R Vogelmeier C Kohnlein T Welte T The discovery of a1 antitrypsin and its role in health and disease Respiratory Medicine August 2011 105 8 1129 39 PMID 21367592 doi 10 1016 j rmed 2011 02 002 Carrell RW Lomas DA Conformational disease Lancet July 1997 350 9071 134 8 PMID 9228977 doi 10 1016 S0140 6736 97 02073 4 Law RH Zhang Q McGowan S Buckle AM Silverman GA Wong W Rosado CJ Langendorf CG Pike RN Bird PI Whisstock JC An overview of the serpin superfamily Genome Biology 2006 7 5 216 PMC 1779521 nbsp PMID 16737556 doi 10 1186 gb 2006 7 5 216 Fermi C Personsi L Untersuchungen uber die enzyme Vergleichende Studie Studies on the enzyme Comparative study Z Hyg Infektionskr 1984 18 83 89 德语 Schultz H Guilder I Heide K Schoenenberger M Schwick G Zur Kenntnis der alpha globulin des menschlichen normal serums For knowledge of the alpha globulin of human normal serums Naturforsch 1955 10 463 德语 Laurell CB Eriksson S The electrophoretic a1 globulin pattern of serum in a1 antitrypsin deficiency 1963 Copd 2013 10 Suppl 1 3 8 PMID 23527532 doi 10 3109 15412555 2013 771956 de Serres FJ Worldwide Racial and Ethnic Distribution of a Antitrypsin Deficiency CHEST Journal 1 November 2002 122 5 1818 1829 doi 10 1378 chest 122 5 1818 Egeberg O Inherited antithrombin deficiency causing thrombophilia Thrombosis Et Diathesis Haemorrhagica June 1965 13 516 30 PMID 14347873 Patnaik MM Moll S Inherited antithrombin deficiency a review Haemophilia November 2008 14 6 1229 39 PMID 19141163 doi 10 1111 j 1365 2516 2008 01830 x 16 0 16 1 Hunt LT Dayhoff MO A surprising new protein superfamily containing ovalbumin antithrombin III and alpha 1 proteinase inhibitor Biochemical and Biophysical Research Communications July 1980 95 2 864 71 PMID 6968211 doi 10 1016 0006 291X 80 90867 0 Loebermann H Tokuoka R Deisenhofer J Huber R Human alpha 1 proteinase inhibitor Crystal structure analysis of two crystal modifications molecular model and preliminary analysis of the implications for function Journal of Molecular Biology August 1984 177 3 531 57 PMID 6332197 doi 10 1016 0022 2836 84 90298 5 18 0 18 1 Stein PE Leslie AG Finch JT Turnell WG McLaughlin PJ Carrell RW Crystal structure of ovalbumin as a model for the reactive centre of serpins Nature September 1990 347 6288 99 102 PMID 2395463 doi 10 1038 347099a0 引用错误 没有为名为Irving 2000的参考文献提供内容 引用错误 没有为名为Irving 2002的参考文献提供内容 Steenbakkers PJ Irving JA Harhangi HR Swinkels WJ Akhmanova A Dijkerman R Jetten MS van der Drift C Whisstock JC Op den Camp HJ A serpin in the cellulosome of the anaerobic fungus Piromyces sp strain E2 Mycological Research August 2008 112 Pt 8 999 1006 PMID 18539447 doi 10 1016 j mycres 2008 01 021 Rawlings ND Tolle DP Barrett AJ Evolutionary families of peptidase inhibitors The Biochemical Journal March 2004 378 Pt 3 705 16 PMC 1224039 nbsp PMID 14705960 doi 10 1042 BJ20031825 参阅 编辑 nbsp 药理学主题 nbsp 分子与细胞生物学主题 蛋白酶抑制剂外部链接 编辑每月PDB分子主題Serpin 英文 Merops protease inhibitor claudication Family I4 页面存档备份 存于互联网档案馆 英文 醫學主題詞表 MeSH Serpins 英文 James Whisstock laboratory 页面存档备份 存于互联网档案馆 莫纳什大學 Monash University 英文 Jim Huntington laboratory 剑桥大学 University of Cambridge 英文 Frank Church laboratory 北卡罗来纳大学教堂山分校 英文 Paul Declerck laboratory 荷语天主教鲁汶大学 Katholieke Universiteit Leuven 英文 Tom Roberts laboratory 页面存档备份 存于互联网档案馆 悉尼大學 英文 Robert Fluhr laboratory 页面存档备份 存于互联网档案馆 魏茨曼科學研究學院 英文 Peter Gettins laboratory 页面存档备份 存于互联网档案馆 at 伊利諾大學芝加哥分校 取自 https zh wikipedia org w index php title 丝氨酸蛋白酶抑制剂 amp oldid 73638738, 维基百科,wiki,书籍,书籍,图书馆,

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