分子伴侣 （英語：chaperone ，molecular chaperone）[1] [註 1] 侣伴蛋白 、伴護蛋白 、分子伴護蛋白 [3] 细胞 内分子组装和协助蛋白质折叠 的蛋白质 。利用ATP 协助蛋白质折叠，只是一部分分子伴侣的功能；分子伴侣如 Asf1 者，能在细胞分裂 过程中提升DNA解螺旋酶 的活性并且将母链的组蛋白 传递到子链[4]
图1：
细菌 的GroES/GroEL分子伴侣复合体俯视图
分子伴侣与伴侣素（chaperonin ）不同，后者只是分子伴侣中的一种[5] 热休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 两个家族[6]
生理功能 虽然蛋白质的三维结构是由它自身的氨基酸序列决定的，但并非所有蛋白质都能自然折叠到其自然状态（native status，即蛋白质能发挥其功能的最终状态），很多蛋白质的折叠或者是在高温失活后（即所谓的热休克，heat shock），都通常需要分子伴侣的协助达到或恢复到其自然状态[7] 互联网档案馆 ））。这些状态并非其能量最低状态，但是蛋白质却因为缺乏外源能量而不能越出能井，或者是要很长的时间才能做到。这时分子伴侣会发挥其作用，帮助蛋白质折叠回正确状态并加速这一过程[8] 疏水性 区域。因为自然状态下的蛋白质会隐藏其疏水性区域，只有在不正确折叠的情况下才暴露出这些区域[9] [10]
而分子伴侣Asf1则有着另外的功能。法国一个由Genevieve Almouzni带领的研究小组通过遏制该蛋白，使用细胞分裂抑制剂和添加过量的组蛋白来研究该分子伴侣的功能。他们发现，如果细胞内该蛋白被遏制，细胞周期会停滞于S期。不过DNA复制的起始无碍，而复制的过程也不会受到任何检查点（checkpoint）的阻挠。该小组人员怀疑该蛋白和解螺旋酶 的活性有关。当Asf1不存在时，解螺旋酶功能失常。当细胞受到分裂抑制剂处理后，细胞分裂停止，而Asf1的含量也上升。另外，当细胞内被人工添加过量的组蛋白时，Asf1因忙于接载这些外源的组蛋白而不能处理母链上的组蛋白，细胞周期因此而停止。因此研究人员推测，Asf1传递母链上的组蛋白到子链，完成染色质 的组装[4]
主要分子伴侣家族 分子伴侣中很大一部分是热休克蛋白（反过来也未必成立，就是说，并非所有热休克蛋白都是分子伴侣[9] 感染 和癌症 被激活[11]
家族 功能 伴侣素10 伴侣素60的辅助伴侣素，帮助Hsp60的底物折叠以利于其与Hsp60结合。 小热休克蛋白 包括多种蛋白质，依靠ATP发挥其功能，与非自然态蛋白质结合。 Hsp40 辅助伴侣素，调节Hsp70的活性。不过其中一些能与非自然态蛋白质结合。 Hsp60 通过ATP帮助15-30%的细胞蛋白质进行折叠。 Hsp70 防止未折叠的多肽链粘连聚集，解聚多叠体蛋白质，参与蛋白质运输，调节热休克应答。 Hsp90 与一些激酶 和类固醇受体一同作用于信号传导 通路，也可能会发挥一些“典型”分子伴侣的作用。 Hsp100 解聚蛋白质多叠体和聚集体。 Hsp110 与Hsp70高度同源 ，功能未知。
备注
参考文献 ^ chaperone. merriam-webster.com. 08.02 [2008] （英语） . [永久失效連結 ^ chaperone. cambridge.org. 08.02 [2008] . （原始内容于2010-01-23） （英语） . ^ http://terms.naer.edu.tw/detail/5458727/ ^ 4.0 4.1 Groth, A.; et al. Histone chaperone regulates replication. jcb.org. 2008 [09.02] . （原始内容于2008-05-14） （英语） . ^ Julia C. Ranford, Anthony R.M. Coates and Brian Henderson. . www-ermm.cbcu.cam.ac.uk. 08.02 [2008] . （原始内容存档于2009-03-01） （英语） . ^ Julia C. Ranford, Anthony R.M. Coates and Brian Henderson. . www-ermm.cbcu.cam.ac.uk. 08.02 [2008] . （原始内容存档于2008-04-03） （英语） . ^ Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger's Principles of Biochemistry 4.Edition. W. H. Freeman. 08.02: 30. ISBN 0716743396（英语） . ^ Laurence A. Moran. Heat Shock and Molecular Chaperones. sandwalk.blogspot.com. 2008 [09.02] . （原始内容于2019-06-11） （英语） . ^ 9.0 9.1 Dr. Landry. September 11, 1998 Protein Interactions and Molecular Chaperones. tulane.edu. 2008 [09.02] . （原始内容于2014-10-23） （英语） . ^ Masahide Yamamoto, Yoshiaki Takahashi, Kouichi Inano, Tsuneyoshi Horigome and Hiroshi Sugano. Characterization of the Hydrophobic Region of Heat Shock Protein 90. Japanese Biochemical Society. 1991, 110 (1): 141–145 [2008-02-09 ] . （原始内容于2010-05-12） （英语） . ^ Robert J. Evolution of heat shock protein and immunity.. Dev Comp Immunol. 2003, 27 (6-7): 449–64. 12697304 （英语） .
参见
分子伴侣, 英語, chaperone, molecular, chaperone, 又译侣伴蛋白, 伴護蛋白, 分子伴護蛋白, 是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质, 利用atp协助蛋白质折叠, 只是一部分的功能, asf1, 能在细胞分裂过程中提升dna解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链, 图1, 细菌的groes, groel复合体俯视图, 与伴侣素, chaperonin, 不同, 后者只是中的一种, 前者還包括热休克蛋白, hsp60, hsp10, 两个家族, 目录, 生理功能, 主. 分子伴侣 英語 chaperone molecular chaperone 1 註 1 又译侣伴蛋白 伴護蛋白 分子伴護蛋白 3 是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质 利用ATP协助蛋白质折叠 只是一部分分子伴侣的功能 分子伴侣如 Asf1 者 能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链 4 图1 细菌的GroES GroEL分子伴侣复合体俯视图 分子伴侣与伴侣素 chaperonin 不同 后者只是分子伴侣中的一种 5 前者還包括热休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 两个家族 6 目录 1 生理功能 2 主要分子伴侣家族 3 备注 4 参考文献 5 参见生理功能 编辑虽然蛋白质的三维结构是由它自身的氨基酸序列决定的 但并非所有蛋白质都能自然折叠到其自然状态 native status 即蛋白质能发挥其功能的最终状态 很多蛋白质的折叠或者是在高温失活后 即所谓的热休克 heat shock 都通常需要分子伴侣的协助达到或恢复到其自然状态 7 其实 分子伴侣并不是只在热休克时才出现的 它们一直存在于细胞内 蛋白质在折叠时 总体来说是朝着降低能量的方向进行的 不过有时候它会进入所谓的 能井 中 见图2 页面存档备份 存于互联网档案馆 这些状态并非其能量最低状态 但是蛋白质却因为缺乏外源能量而不能越出能井 或者是要很长的时间才能做到 这时分子伴侣会发挥其作用 帮助蛋白质折叠回正确状态并加速这一过程 8 从另一个角度看 所有的分子伴侣都能识别疏水性区域 因为自然状态下的蛋白质会隐藏其疏水性区域 只有在不正确折叠的情况下才暴露出这些区域 9 分子伴侣便依靠疏水性作用与其底物结合 发挥作用 10 而分子伴侣Asf1则有着另外的功能 法国一个由Genevieve Almouzni带领的研究小组通过遏制该蛋白 使用细胞分裂抑制剂和添加过量的组蛋白来研究该分子伴侣的功能 他们发现 如果细胞内该蛋白被遏制 细胞周期会停滞于S期 不过DNA复制的起始无碍 而复制的过程也不会受到任何检查点 checkpoint 的阻挠 该小组人员怀疑该蛋白和解螺旋酶的活性有关 当Asf1不存在时 解螺旋酶功能失常 当细胞受到分裂抑制剂处理后 细胞分裂停止 而Asf1的含量也上升 另外 当细胞内被人工添加过量的组蛋白时 Asf1因忙于接载这些外源的组蛋白而不能处理母链上的组蛋白 细胞周期因此而停止 因此研究人员推测 Asf1传递母链上的组蛋白到子链 完成染色质的组装 4 主要分子伴侣家族 编辑分子伴侣中很大一部分是热休克蛋白 反过来也未必成立 就是说 并非所有热休克蛋白都是分子伴侣 9 这些蛋白在所谓的压力源的刺激下 如高温 葡萄糖供应不足 身体受到感染和癌症被激活 11 下面根据Ranford J C et al 列出主要的分子伴侣 家族 功能伴侣素10 伴侣素60的辅助伴侣素 帮助Hsp60的底物折叠以利于其与Hsp60结合 小热休克蛋白 包括多种蛋白质 依靠ATP发挥其功能 与非自然态蛋白质结合 Hsp40 辅助伴侣素 调节Hsp70的活性 不过其中一些能与非自然态蛋白质结合 Hsp60 通过ATP帮助15 30 的细胞蛋白质进行折叠 Hsp70 防止未折叠的多肽链粘连聚集 解聚多叠体蛋白质 参与蛋白质运输 调节热休克应答 Hsp90 与一些激酶和类固醇受体一同作用于信号传导通路 也可能会发挥一些 典型 分子伴侣的作用 Hsp100 解聚蛋白质多叠体和聚集体 Hsp110 与Hsp70高度同源 功能未知 备注 编辑 英文单词 chaperone 原意是指伴護 英语 Chaperone social 即负责监管 教育年轻未婚少女的行为的老年婦女 2 参考文献 编辑 chaperone merriam webster com 08 02 2008 英语 请检查 date 中的日期值 帮助 永久失效連結 chaperone cambridge org 08 02 2008 原始内容存档于2010 01 23 英语 请检查 date 中的日期值 帮助 http terms naer edu tw detail 5458727 4 0 4 1 Groth A et al Histone chaperone regulates replication jcb org 2008 09 02 原始内容存档于2008 05 14 英语 请检查 access date 中的日期值 帮助 引文格式1维护 显式使用等标签 link Julia C Ranford Anthony R M Coates and Brian Henderson Chaperonins are cell signalling proteins the unfolding biology of molecular chaperones www ermm cbcu cam ac uk 08 02 2008 原始内容存档于2009 03 01 英语 请检查 date 中的日期值 帮助 Julia C Ranford Anthony R M Coates and Brian Henderson Diversity of the major molecular chaperone families www ermm cbcu cam ac uk 08 02 2008 原始内容存档于2008 04 03 英语 请检查 date 中的日期值 帮助 Nelson D L Cox M M Lehninger s Principles of Biochemistry 4 Edition W H Freeman 08 02 30 ISBN 0716743396 英语 引文使用过时参数coauthors 帮助 请检查 date 中的日期值 帮助 引文格式1维护 日期与年 link Laurence A Moran Heat Shock and Molecular Chaperones sandwalk blogspot com 2008 09 02 原始内容存档于2019 06 11 英语 请检查 access date 中的日期值 帮助 9 0 9 1 Dr Landry September 11 1998 Protein Interactions and Molecular Chaperones tulane edu 2008 09 02 原始内容存档于2014 10 23 英语 请检查 access date 中的日期值 帮助 Masahide Yamamoto Yoshiaki Takahashi Kouichi Inano Tsuneyoshi Horigome and Hiroshi Sugano Characterization of the Hydrophobic Region of Heat Shock Protein 90 Japanese Biochemical Society 1991 110 1 141 145 2008 02 09 原始内容存档于2010 05 12 英语 Robert J Evolution of heat shock protein and immunity Dev Comp Immunol 2003 27 6 7 449 64 12697304 英语 参见 编辑维基共享资源中相关的多媒体资源 分子伴侣蛋白质折叠 热休克蛋白 蛋白酶体 取自 https zh wikipedia org w index php title 分子伴侣 amp oldid 72609786, 维基百科，wiki ，书籍，书籍，图书馆，
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