^ Alberts, B (2010). Essential Cell Biology. Garland Science. p. 91.
^ Campbell, P (2006). Biochemistry Illustrated. Elsevier. pp. 83–85.
^ Kool ET (1984). "Active site tightness and substrate fit in DNA replication". Annual Review of Biochemistry 71: 191–219. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135453.
^ a b Sullivan SM (2008). "Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105: 13829–13834. doi:10.1073/pnas.0805364105.
^ a b Schechter I (2005). "Mapping of the active site of proteases in the 1960s and rational design of inhibitors/drugs in the 1990s". Current Protein and Peptide Science 6: 501–512. doi:10.2174/138920305774933286.
^ a b c DeDecker BS (2000). "Allosteric drugs: thinking outside the active-site box". Chemistry and Biology 7: 103–107. doi:10.1016/S1074-5521(00)00115-0.
^ Zuercher M (2008). "Structure-Based Drug Design: Exploring the Proper Filling of Apolar Pockets at Enzyme Active Sites". Journal of Organic Chemistry 73: 4345–4361. doi:10.1021/jo800527n.
^ Powers R (2006). "Comparison of protein active site structures for functional annotation of proteins and drug design". Proteins - Structure, Function and Bioinformatics 65: 124–135. doi:10.1002/prot.21092.
一月 31, 2023
活性位点, 英語, active, site, 又称活化位置, 是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位, 其結構與化學性質可供受質辨識, 並與受質結合, 活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域, 內部含有可與特定受質發生反應的殘基, 目录, 結合, 酵素鎖鑰假說, 誘導契合假說, 化學性質, 輔因子, 抑制劑, 藥物的發展, 異位結合位, 參見, 參考文獻結合, 编辑大部分酵素只會有一個活性位點, 只對應一種受質, 酵素的變性作用, 通常是因為高溫或者是極端的ph值, 造成酵素活性位點形狀的改變, 以下有兩種酵. 活性位点 英語 Active site 又称活化位置 是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位 其結構與化學性質可供受質辨識 並與受質結合 活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域 內部含有可與特定受質發生反應的殘基 目录 1 結合 1 1 酵素鎖鑰假說 1 2 誘導契合假說 2 化學性質 3 輔因子 4 抑制劑 5 藥物的發展 6 異位結合位 7 參見 8 參考文獻結合 编辑大部分酵素只會有一個活性位點 只對應一種受質 酵素的變性作用 通常是因為高溫或者是極端的pH值 造成酵素活性位點形狀的改變 以下有兩種酵素結合的假說 酵素鎖鑰假說 编辑 由Emil Fischer提出的 他的假設是說酵素的活性位點和受質可以很完美的結合 當兩者結合 受質的修飾就開始了 誘導契合假說 编辑 由Daniel Koshland提出的 它是鎖鑰理論的延伸 但它主張活性位點和受質不會完美結合 且活性位點是可以形狀改變到和受質完美結合的狀態 當受質接上後 誘導形狀改變 當受質離開後 酵素回到它原本的樣子 化學性質 编辑受質和酵素結合 透過氫鍵 疏水交互作用或兩者都有 活性位點上的殘基作為質子或其他受質化學基團的接受者或提供者 進而降低反應活化能 加快反應速率 當酵素和受質間的作用完後 產物在活性位點會相當的不穩定 進而離開酵素 輔因子 编辑酵素會運用輔因子來幫忙與受質的結合 輔酶也是輔因子的一種 在受質和酵素發生化學反應時 就會離開 例如 金屬物質 抑制劑 编辑抑制劑會阻擾受質和酵素的交互作用 進而降低反應速率 抑制劑有幾種不同的種類 分別有可逆和不可逆 競爭和非競爭 競爭型 一種和受質很像的物質 會和受質競爭酵素 非競爭型 一種會結合在非活性位點的物質 會影響受質和酵素的結合率 例子 和活性位點結合 降低反應速率 競爭可逆型 HIV蛋白酶抑制劑 會 會非競爭可逆型 重金屬 不會 會不可逆型 氰化物 會 會藥物的發展 编辑辨認活性位點 在藥學上很重要 藉由辨認出活性位點 設計出受質 藥物 可以阻斷它和受質結合 其中一個重要的因子在藥物設計 是抑制劑和酵素結合的強度 例如AIDS異位結合位 编辑異位結合位顧名思義和活性位點是不同的位置在酵素上 異位修飾通常發生在超過一個次單元的蛋白質 也常常參與代謝反應 參見 编辑 分子生物学主题 细胞生物学主题 别构调节 Allosteric regulation 酶促反应 酶抑制剂參考文獻 编辑 Alberts B 2010 Essential Cell Biology Garland Science p 91 Campbell P 2006 Biochemistry Illustrated Elsevier pp 83 85 Kool ET 1984 Active site tightness and substrate fit in DNA replication Annual Review of Biochemistry 71 191 219 doi 10 1146 annurev biochem 71 110601 135453 a b Sullivan SM 2008 Enzymes with lid gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105 13829 13834 doi 10 1073 pnas 0805364105 a b Schechter I 2005 Mapping of the active site of proteases in the 1960s and rational design of inhibitors drugs in the 1990s Current Protein and Peptide Science 6 501 512 doi 10 2174 138920305774933286 a b c DeDecker BS 2000 Allosteric drugs thinking outside the active site box Chemistry and Biology 7 103 107 doi 10 1016 S1074 5521 00 00115 0 Zuercher M 2008 Structure Based Drug Design Exploring the Proper Filling of Apolar Pockets at Enzyme Active Sites Journal of Organic Chemistry 73 4345 4361 doi 10 1021 jo800527n Powers R 2006 Comparison of protein active site structures for functional annotation of proteins and drug design Proteins Structure Function and Bioinformatics 65 124 135 doi 10 1002 prot 21092 取自 https zh wikipedia org w index php title 活性位点 amp oldid 66085168, 维基百科，wiki，书籍，书籍，图书馆，
