氨甲酰磷酸合成酶 （英語：Carbamoyl phosphate synthetase ）是催化自穀氨醯胺 （EC 6.3.5.5）或氨（EC 6.3.4.16）与碳酸氢盐合成氨甲酰磷酸这一反应的一种ATP依赖性酶[1] ATP 与碳酸氢盐 产生了氨甲酰磷酸与ADP 。羰基磷酸盐先与氨 反应产生氨基甲酸盐。接下来，氨基甲酸盐与第二分子的ATP 反应生成氨甲酰磷酸与ADP 。
氨甲酰磷酸 氨甲酰磷酸合成酶大亚基中的ATP结合域 生物素羧化酶结构，突变体e288k，与ATP结合
鑑定 標誌 CPSase_L_D2 Pfam PF02786（旧版） Pfam 宗系CL0179（旧版） InterPro IPR005479 PROSITE PDOC00676 SCOP 1bnc / SUPFAM 現有可用的蛋白結構： Pfam 結構（旧版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 結構概要
氨甲酰磷酸合成酶大亚基中低聚域 氨甲酰磷酸合成酶结构，与ATP类似物AMP-PNP结合在一起
鑑定 標誌 CPSase_L_D3 Pfam PF02787（旧版） InterPro IPR005480 PROSITE PDOC00676 SCOP 1bnc / SUPFAM 現有可用的蛋白結構： Pfam 結構（旧版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 結構概要
氨甲酰磷酸合成酶结构N-末端域 丙酮酸羧化酶的生物素羧化酶亚基晶体结构
鑑定 標誌 CPSase_L_chain Pfam PF00289（旧版） InterPro IPR005481 PROSITE PDOC00676 SCOP 1bnc / SUPFAM 現有可用的蛋白結構： Pfam 結構（旧版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 結構概要
氨甲酰磷酸合成酶小亚基N-末端域 由抗生素阿西维辛所致的氨甲酰磷酸合成酶酰胺转移酶活性的失活
鑑定 標誌 CPSase_sm_chain Pfam PF00988（旧版） InterPro IPR002474 PROSITE PDOC00676 SCOP 1jdb / SUPFAM 現有可用的蛋白結構： Pfam 結構（旧版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 結構概要
在原核生物 与真核生物中，氨甲酰磷酸合成酶催化了嘧啶 与精氨酸 的生物合成 以及大多数陆栖脊椎动物 尿素循环 中的首个关键步骤[2] 原核生物 都只有一种类型氨甲酰磷酸合成酶，后者同时用于精氨酸与嘧啶的生物合成，然而某些细菌 有着分别不同的类型。
此酶有三种不同型，供应各不相同的功能。
氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ（线粒体酶，尿素循环 ） 氨甲酰磷酸合成酶Ⅱ（胞质溶胶酶，嘧啶代谢 ） 氨甲酰磷酸合成酶Ⅲ（存在于鱼类之中）[3] 机理 编辑 氨甲酰磷酸合成酶的机制由三个不同步骤组成，并且都是不可逆反应[4]
碳酸氢盐被ATP磷酸化，产生出羰基磷酸盐。 羰基磷酸盐接下来与氨反应生成氨基甲酸盐，并释放一份子无机磷酸。 第二个ATP分子接下来磷酸化氨基甲酸盐，即生成氨甲酰磷酸。 目前已知，此酶的活性可被三羟甲基氨基甲烷 或羟乙基哌嗪乙磺酸缓冲液致使失活[5]
结构 编辑 氨甲酰磷酸合成酶（CPSase）是一个异二聚 酶 ，由一大一小两个亚基组成（CPSase Ⅲ则是个例外，其由单个多肽 链组成，这有可能起因于谷氨酰胺酶与合成酶 域 两者之间的基因融合 ）[3] [6] [2] 活性位点 ，其中一个位于小亚基，另外两个位于大亚基。小亚基包含有穀氨醯胺 结合位点 并催化 谷氨酰胺水解 为谷氨酸 与氨 ，后者被转移到大链 上被用于合成氨甲酰磷酸。小亚基具有一个3-层次的β/β/α结构，这一结构在一般蛋白质 中被普遍认为是一个可活动单元，可以转移氨。氨甲酰磷酸合成酶小亚基的C-末端域具有谷氨酰胺氨基转移酶活性。大亚基具有两个同源 的羧基磷酸盐域，两个都具有ATP 结合位点；然而，N-末端羧基磷酸盐域 主催化 碳酸氢盐的磷酸化 ，然而C-末端域主催化氨基甲酸盐中间体 的磷酸化[7] 生物素 依赖性的酶 乙酰辅酶A羧化酶 （ACC）、丙酰辅酶A羧化酶 （PCCase）、丙酮酸羧化酶 （PC）与尿素羧化酶之中亦有单拷贝。
细菌氨甲酰磷酸合成酶之中的大亚基具有四个二级结构 域：羧基磷酸盐域1、低聚域、氨甲酰磷酸域2以及变构域[8] 大腸桿菌 的氨甲酰磷酸合成酶异质二聚体含有两个分子通道：一个氨通道以及一个氨基甲酸盐通道。这些域间隧道将三个不同的活性位点相互连接起来，并作为不稳定的反应中间体（氨和氨基甲酸盐）在相关的活性位点 之间传递的通道[9] 扩散 穿过酶的内部继而到达位于C-末端域的磷酸化位点。
参考文献 编辑 ^ Simmer JP, Kelly RE, Scully JL, Evans DR, Rinker Jr AG. Mammalian carbamyl phosphate synthetase (CPS). DNA sequence and evolution of the CPS domain of the Syrian hamster multifunctional protein CAD. J. Biol. Chem. 1990, 265 (18): 10395–10402. PMID 1972379 . ^ 2.0 2.1 Holden HM, Thoden JB, Raushel FM. Carbamoyl phosphate synthetase: an amazing biochemical odyssey from substrate to product. Cell. Mol. Life Sci. October 1999, 56 (5–6): 507–22. PMID 11212301 . doi:10.1007/s000180050448 . ^ 3.0 3.1 Saha N, Datta S, Kharbuli ZY, Biswas K, Bhattacharjee A. Air-breathing catfish, Clarias batrachus upregulates glutamine synthetase and carbamyl phosphate synthetase III during exposure to high external ammonia. Comp. Biochem. Physiol. B, Biochem. Mol. Biol. July 2007, 147 (3): 520–30. PMID 17451989 . doi:10.1016/j.cbpb.2007.03.007 . ^ Biochemistry, 3rd edition, J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer ^ Lund, P.; Wiggins, D. Inhibition of carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) by Tris and Hepes. Effect on Ka for N-acetylglutamate (PDF) . Biochem. J. 1987, 243 (1): 273–276. PMC 1147843 PMID 3606575 . ^ Raushel FM, Thoden JB, Holden HM. The amidotransferase family of enzymes: molecular machines for the production and delivery of ammonia. Biochemistry. June 1999, 38 (25): 7891–9. PMID 10387030 . doi:10.1021/bi990871p . ^ Stapleton MA, Javid-Majd F, Harmon MF, Hanks BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM. Role of conserved residues within the carboxy phosphate domain of carbamoyl phosphate synthetase. Biochemistry. November 1996, 35 (45): 14352–61. PMID 8916922 . doi:10.1021/bi961183y . ^ Thoden JB, Raushel FM, Benning MM, Rayment I, Holden HM. The structure of carbamoyl phosphate synthetase determined to 2.1 A resolution. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. January 1999, 55 (Pt 1): 8–24. PMID 10089390 . doi:10.1107/S0907444998006234 . ^ Kim J, Howell S, Huang X, Raushel FM. Structural defects within the carbamate tunnel of carbamoyl phosphate synthetase. Biochemistry. October 2002, 41 (42): 12575–81. PMID 12379099 . doi:10.1021/bi020421o . 外部链接 编辑 GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Urea Cycle Disorders Overview （页面存档备份，存于互联网档案馆 ） 此条目包含有源于Pfam 以及InterPro的属于公有领域 的文本 IPR005479
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氨甲酰磷酸合成酶, 英語, carbamoyl, phosphate, synthetase, 是催化自穀氨醯胺, 或氨, 与碳酸氢盐合成氨甲酰磷酸这一反应的一种atp依赖性酶, 此酶催化atp与碳酸氢盐产生了氨甲酰磷酸与adp, 羰基磷酸盐先与氨反应产生氨基甲酸盐, 接下来, 氨基甲酸盐与第二分子的atp反应生成氨甲酰磷酸与adp, 氨甲酰磷酸大亚基中的atp结合域生物素羧化酶结构, 突变体e288k, 与atp结合鑑定標誌cpsase, d2pfampf02786, 旧版, pfam宗系cl0179, 旧版, . 氨甲酰磷酸合成酶 英語 Carbamoyl phosphate synthetase 是催化自穀氨醯胺 EC 6 3 5 5 或氨 EC 6 3 4 16 与碳酸氢盐合成氨甲酰磷酸这一反应的一种ATP依赖性酶 1 此酶催化ATP与碳酸氢盐产生了氨甲酰磷酸与ADP 羰基磷酸盐先与氨反应产生氨基甲酸盐 接下来 氨基甲酸盐与第二分子的ATP反应生成氨甲酰磷酸与ADP 氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸合成酶大亚基中的ATP结合域生物素羧化酶结构 突变体e288k 与ATP结合鑑定標誌CPSase L D2PfamPF02786 旧版 Pfam宗系CL0179 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR005479PROSITE 英语 PROSITE PDOC00676SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1bnc SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要氨甲酰磷酸合成酶大亚基中低聚域氨甲酰磷酸合成酶结构 与ATP类似物AMP PNP结合在一起鑑定標誌CPSase L D3PfamPF02787 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR005480PROSITE 英语 PROSITE PDOC00676SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1bnc SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要氨甲酰磷酸合成酶结构N 末端域丙酮酸羧化酶的生物素羧化酶亚基晶体结构鑑定標誌CPSase L chainPfamPF00289 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR005481PROSITE 英语 PROSITE PDOC00676SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1bnc SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要氨甲酰磷酸合成酶小亚基N 末端域由抗生素阿西维辛所致的氨甲酰磷酸合成酶酰胺转移酶活性的失活鑑定標誌CPSase sm chainPfamPF00988 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR002474PROSITE 英语 PROSITE PDOC00676SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1jdb SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要在原核生物与真核生物中 氨甲酰磷酸合成酶催化了嘧啶与精氨酸的生物合成以及大多数陆栖脊椎动物尿素循环中的首个关键步骤 2 大多数原核生物都只有一种类型氨甲酰磷酸合成酶 后者同时用于精氨酸与嘧啶的生物合成 然而某些细菌有着分别不同的类型 此酶有三种不同型 供应各不相同的功能 氨甲酰磷酸合成酶 线粒体酶 尿素循环 氨甲酰磷酸合成酶 胞质溶胶酶 嘧啶代谢 氨甲酰磷酸合成酶 存在于鱼类之中 3 目录 1 机理 2 结构 3 参考文献 4 外部链接机理 编辑氨甲酰磷酸合成酶的机制由三个不同步骤组成 并且都是不可逆反应 4 碳酸氢盐被ATP磷酸化 产生出羰基磷酸盐 羰基磷酸盐接下来与氨反应生成氨基甲酸盐 并释放一份子无机磷酸 第二个ATP分子接下来磷酸化氨基甲酸盐 即生成氨甲酰磷酸 目前已知 此酶的活性可被三羟甲基氨基甲烷或羟乙基哌嗪乙磺酸缓冲液致使失活 5 结构 编辑氨甲酰磷酸合成酶 CPSase 是一个异二聚酶 由一大一小两个亚基组成 CPSase 则是个例外 其由单个多肽链组成 这有可能起因于谷氨酰胺酶与合成酶域两者之间的基因融合 3 6 2 氨甲酰磷酸合成酶具有三个活性位点 其中一个位于小亚基 另外两个位于大亚基 小亚基包含有穀氨醯胺结合位点并催化谷氨酰胺水解为谷氨酸与氨 后者被转移到大链上被用于合成氨甲酰磷酸 小亚基具有一个3 层次的b b a结构 这一结构在一般蛋白质中被普遍认为是一个可活动单元 可以转移氨 氨甲酰磷酸合成酶小亚基的C 末端域具有谷氨酰胺氨基转移酶活性 大亚基具有两个同源的羧基磷酸盐域 两个都具有ATP结合位点 然而 N 末端羧基磷酸盐域主催化碳酸氢盐的磷酸化 然而C 末端域主催化氨基甲酸盐中间体的磷酸化 7 氨甲酰磷酸合成酶大亚基中有重复的羧基磷酸盐域 这一域在生物素依赖性的酶乙酰辅酶A羧化酶 ACC 丙酰辅酶A羧化酶 PCCase 丙酮酸羧化酶 PC 与尿素羧化酶之中亦有单拷贝 细菌氨甲酰磷酸合成酶之中的大亚基具有四个二级结构域 羧基磷酸盐域1 低聚域 氨甲酰磷酸域2以及变构域 8 大腸桿菌的氨甲酰磷酸合成酶异质二聚体含有两个分子通道 一个氨通道以及一个氨基甲酸盐通道 这些域间隧道将三个不同的活性位点相互连接起来 并作为不稳定的反应中间体 氨和氨基甲酸盐 在相关的活性位点之间传递的通道 9 氨甲酰磷酸合成酶的催化机制涉及到氨基甲酸盐自位于大亚基的N 末端域的合成位点扩散穿过酶的内部继而到达位于C 末端域的磷酸化位点 参考文献 编辑 Simmer JP Kelly RE Scully JL Evans DR Rinker Jr AG Mammalian carbamyl phosphate synthetase CPS DNA sequence and evolution of the CPS domain of the Syrian hamster multifunctional protein CAD J Biol Chem 1990 265 18 10395 10402 PMID 1972379 2 0 2 1 Holden HM Thoden JB Raushel FM Carbamoyl phosphate synthetase an amazing biochemical odyssey from substrate to product Cell Mol Life Sci October 1999 56 5 6 507 22 PMID 11212301 doi 10 1007 s000180050448 3 0 3 1 Saha N Datta S Kharbuli ZY Biswas K Bhattacharjee A Air breathing catfish Clarias batrachus upregulates glutamine synthetase and carbamyl phosphate synthetase III during exposure to high external ammonia Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol July 2007 147 3 520 30 PMID 17451989 doi 10 1016 j cbpb 2007 03 007 Biochemistry 3rd edition J M Berg J L Tymoczko L Stryer Lund P Wiggins D Inhibition of carbamoyl phosphate synthase ammonia by Tris and Hepes Effect on Ka for N acetylglutamate PDF Biochem J 1987 243 1 273 276 PMC 1147843 nbsp PMID 3606575 引文使用过时参数coauthors 帮助 Raushel FM Thoden JB Holden HM The amidotransferase family of enzymes molecular machines for the production and delivery of ammonia Biochemistry June 1999 38 25 7891 9 PMID 10387030 doi 10 1021 bi990871p Stapleton MA Javid Majd F Harmon MF Hanks BA Grahmann JL Mullins LS Raushel FM Role of conserved residues within the carboxy phosphate domain of carbamoyl phosphate synthetase Biochemistry November 1996 35 45 14352 61 PMID 8916922 doi 10 1021 bi961183y Thoden JB Raushel FM Benning MM Rayment I Holden HM The structure of carbamoyl phosphate synthetase determined to 2 1 A resolution Acta Crystallogr D Biol Crystallogr January 1999 55 Pt 1 8 24 PMID 10089390 doi 10 1107 S0907444998006234 Kim J Howell S Huang X Raushel FM Structural defects within the carbamate tunnel of carbamoyl phosphate synthetase Biochemistry October 2002 41 42 12575 81 PMID 12379099 doi 10 1021 bi020421o 外部链接 编辑GeneReviews NCBI NIH UW entry on Urea Cycle Disorders Overview 页面存档备份 存于互联网档案馆 此条目包含有源于Pfam以及InterPro的属于公有领域的文本 IPR005479此条目包含有源于Pfam以及InterPro的属于公有领域的文本 IPR005480此条目包含有源于Pfam以及InterPro的属于公有领域的文本 IPR005481此条目包含有源于Pfam以及InterPro的属于公有领域的文本 IPR002474 取自 https zh wikipedia org w index php title 氨甲酰磷酸合成酶 amp oldid 69613249, 维基百科，wiki ，书籍，书籍，图书馆，
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