fbpx
维基百科

組織蛋白

十月 05, 2023

組織蛋白（英語：histone，或稱組蛋白）是真核生物体细胞染色质與原核細胞中的碱性蛋白质，和DNA共同组成核小体结构[1][2][3]。它们是染色质的主要蛋白质组分，作为DNA缠绕的线轴，并在基因调控（英语：Regulation of gene expression）中发挥作用，但是原核細胞組蛋白對基因調控的作用非常微弱[3]。没有组织蛋白，染色体中未缠绕的DNA将非常长（人类DNA中的长宽比超过1000万比1）。例如，每个人类二倍体细胞（含有23对染色体）具有约1.8米长的DNA，但是在组織蛋白上缠绕它具有大约90微米（0.09毫米）的染色质，当在有丝分裂期间复制和浓缩时，其导致约120微米的染色体[4]。

将核心组蛋白组装到核小体中的结构示意图。
核心組織蛋白H2A/H2B/H3/H4
PDB rendering of Complex between nucleosome core particle (h3,h4,h2a,h2b) and 146 bp long DNA fragment based on 1aoi.
鑑定
標誌Histone
PfamPF00125（旧版）
Pfam宗系CL0012（旧版）
InterPro（英语：InterPro）IPR007125
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）1hio / SUPFAM
現有可用的蛋白結構：
Pfam結構（旧版） / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）結構概要
PDB1eqz, 1f66, 1hq3, 1id3, 1kx3, 1kx4, 1kx5, 1m18, 1m19, 1m1a, 1p34, 1p3a, 1p3b, 1p3f, 1p3g, 1p3i, 1p3k, 1p3l, 1p3m, 1p3o, 1p3p, 1q9c, 1s32, 1tyz, 1u35, 2aro, 2cv5, 2hio
連接組織蛋白H1和H5家族
PDB rendering of HIST1H1B based on 1ghc.
鑑定
標誌Linker_histone
PfamPF00538（旧版）
InterPro（英语：InterPro）IPR005818
SMART（英语：Simple Modular Architecture Research Tool）SM00526
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）1hst / SUPFAM
現有可用的蛋白結構：
Pfam結構（旧版） / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）結構概要
PDB1ghc, 1hst, 1uhm, 1uss, 1ust, 1yqa

分類和組織蛋白變體 编辑

存在五个主要的组织蛋白家族： H1/H5，H2A，H2B，H3和H4[2][5][6][7] 。组织蛋白H2A，H2B，H3和H4被称为核心组织蛋白（Core Histone），而组织蛋白H1/H5被称为连接组织蛋白（Linker Histone）。

在H2A、H2B、H3及H4這四種組織蛋白中的其中兩種稱為「核心組織蛋白」，並且集合成為八聚體的核小體核心顆粒。這種集合是將DNA的146對鹼基對以1.65左手超螺旋形圍在這個蛋白質線軸。連接組織蛋白H1將核小體核心顆粒與DNA的進入位點及E位點結合，因而可以將DNA緊扣在位，並且能容許形成更高層次的結構。最基本的形狀為一個10納米的纖維或一連串的珠子。這涉及將在每一個核小體之間約50對的DNA鹼基對圍在這些核小體上，這些DNA又稱為連接DNA。較高層次的結構包括有30及100納米的纖維，是在一般細胞內的結構。在減數分裂中，透過核小體與其他蛋白質的相互作用，合成染色體。合成的組織蛋白與DNA稱為染色質。

核心組織蛋白是高度保守的蛋白質，意即組織蛋白在氨基酸序列中有著非常小的改變。連接組織蛋白通常有著多於一種的形狀，對比核心組織蛋白是保守程度较低的。

在主要的組織蛋白類別中，亦存在一些異構體。它們有著相同的氨基酸序列及相似的核心結構，但卻有著不同的特徵。這些不同的組織蛋白通常帶著染色質的特別功能，就如與H3相似的CenpA是唯一的組織蛋白與染色體的著絲點聯合；H2A的異構體H2A.Z是與活性轉錄基因聯合與涉及在異染色體的形成；另一個H2A異構體H2A.X以雙鏈斷裂與DNA結合，並進行DNA修復。

H1 编辑

主条目：组蛋白H1

組織蛋白H1有著一個中央球狀結構域及長的C與N端尾巴，能將小珠子串結構圍成30納米大小的螺線管結構。對比其他種類的組織蛋白，H1的數量只為其他的一半。這是因為它不是構成核小體部份，而只是將DNA及核小體緊扣在一起。H1亦有著它的異構體，稱為組織蛋白H5。

H2A、H2B及H4 编辑

組織蛋白H2A、H2B及H4同樣有著一個主要的球狀結構域與長的N端尾巴，是組成小珠子串結構內的核小體的重要單元。

H3 编辑

與組織蛋白H2A及H2B類似，組織蛋白H3有著一個主要的球狀結構域與長的N端尾巴，是組成小珠子串結構內的核小體的重要原素。它的N端尾巴從球狀核小體核心伸出，能進行多種影響細胞運作的表觀遺傳修飾。這些修飾包括將甲基及乙酰基共價附著於離氨酸或精氨酸，及絲氨酸或羥丁氨酸的磷酸化。離氨酸9的甲基化涉及基因沉默及在DNA內形成相對較不活躍的異染色質。組織蛋白H3的乙酰基化會在組織蛋白尾巴內不同的離氨酸位置出現，並且由組織蛋白乙酰轉移酶（HAT）所催化。離氨酸14的乙酰基化在基因中很普遍，亦會轉錄成為核糖核酸（RNA）。

以下是人類組蛋白的列表：

超級家族 家族 亞家族 成員
连接组织蛋白 H1 H1F H1F0, H1FNT, H1FOO, H1FX
H1H1 HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E, HIST1H1T
核心组织蛋白 H2A H2AF H2AFB1, H2AFB2, H2AFB3, H2AFJ, H2AFV, H2AFX, H2AFY, H2AFY2, H2AFZ
H2A1 HIST1H2AA, HIST1H2AB, HIST1H2AC, HIST1H2AD, HIST1H2AE, HIST1H2AG, HIST1H2AI, HIST1H2AJ, HIST1H2AK, HIST1H2AL, HIST1H2AM
H2A2 HIST2H2AA3, HIST2H2AC
H2B H2BF H2BFM, H2BFS, H2BFWT
H2B1 HIST1H2BA, HIST1H2BB, HIST1H2BC, HIST1H2BD, HIST1H2BE, HIST1H2BF, HIST1H2BG, HIST1H2BH, HIST1H2BI, HIST1H2BJ, HIST1H2BK, HIST1H2BL, HIST1H2BM, HIST1H2BN, HIST1H2BO
H2B2 HIST2H2BE
H3 H3A1 HIST1H3A, HIST1H3B, HIST1H3C, HIST1H3D, HIST1H3E, HIST1H3F, HIST1H3G, HIST1H3H, HIST1H3I, HIST1H3J
H3A2 HIST2H3C
H3A3 HIST3H3
H4 H41 HIST1H4A, HIST1H4B, HIST1H4C, HIST1H4D, HIST1H4E, HIST1H4F, HIST1H4G, HIST1H4H, HIST1H4I, HIST1H4J, HIST1H4K, HIST1H4L
H44 HIST4H4

結構 编辑

核小體核心顆粒是由兩個H2A-H2B二聚物及兩個H3-H4二聚物結合而成，形成兩半接近對稱的蛋白質三級結構（2階旋轉對稱，即1個高分子是另一個的鏡像）。H2A-H2B及H3-H4二聚物本身亦呈現偽雙向對稱。

這四個核心組織蛋白（H2A、H2B、H3及H4）是在結構上相似及在進化中高度保存的，所有均有著一個「螺旋纏繞螺旋纏繞螺旋」的形狀，可以容許簡單的二聚化。它們在胺基酸結構上都有著一條長的尾巴，讓轉錄後修飾的進行。

總括來說，組織蛋白與DNA有著五種的相互作用：

  1. H2B、H3及H4的α螺旋兩極積聚正電，能與DNA的帶有負電荷的磷酸鹽分子團產生相互作用。
  2. 在DNA骨幹與胺基之間的氫鍵對組織蛋白的主鏈。
  3. 組織蛋白與DNA的脫氧核糖的非極性相互作用。
  4. 碱性胺基酸（如離氨酸及精氨酸）旁鏈與DNA磷酸氧旁鏈之間的鹽連及氫鍵。
  5. H3及H2B的N端尾巴的非特定副槽面插入至DNA分子的兩個副槽面。

組織蛋白最重要的基本性質，除了是協助與DNA的相互作用外，就是它的水溶性。

組織蛋白的轉譯後修飾會先在它的N端尾巴開始，再而在其球狀結構域進行。這種修飾包括有甲基化、瓜氨酸化、乙醯化、磷酸化、小泛素相關修飾化（英语：SUMO protein）、泛素化及二磷酸腺苷核糖基化。這些影響著組織蛋白在基因調控的功能。

一般來說，活性的基因較少與組織蛋白聯繫，但非活性的基因會在間期中與組織蛋白聯合。組織蛋白的結構在進化上保存，這是因為任何有害的突變會造成嚴重的不適應性。

歷史 编辑

於1884年，艾布瑞契·科塞爾首先發現組織蛋白。直至1990年代早期，組織蛋白才被更多認識，並非純粹細胞核的惰性填充料，这部分基于马克·普塔什尼(Mark Ptashne)等人的模型，他们认为转录是被蛋白质-DNA和蛋白质-蛋白质相互作用在很大程度上被激活裸DNA模板，就像细菌一样。及後它的調控功能才被發現。

在1980年代，Yahli Lorch和罗杰·科恩伯格(Roger Kornberg)[8]表明，核心启动子上的核小体体外阻止了转录的启动，迈克尔·格伦斯坦(Michael Grunstein)[9]证明组蛋白在体内抑制转录，导致核小体为 一般基因阻遏物。

功能 编辑

填充蛋白質 编辑

組織蛋白作为DNA缠绕的线轴。这使得能够在细胞核内将真核细胞的大型的基因组所必需的压实物：压实的分子比未压实的分子短40,000倍。

染色质调控 编辑

组织蛋白進行翻译后修饰，以更改它与DNA及其他核蛋白的相互作用。组织蛋白H3及H4有着核小体伸出的长尾巴，能够在不同的地方进行共价修饰。这种修饰包括有甲基化、瓜氨化、乙酰基化、磷酸化、小泛素相关修饰化、泛素化及二磷酸腺苷核糖基化。组织蛋白核心（即H2A及H3）亦可以作出修饰。修饰的組合可以组成编码，成为组织蛋白编码。组织蛋白修饰在不同的生物过程起着作用，包括基因表观调控、DNA修复、有丝分裂及减数分裂 [10]。

组织蛋白修饰的命名是：

  1. 先以组织蛋白名称开始，如H3；
  2. 单一字母的氨基酸简称，如K代表赖氨酸，及在蛋白质的位置；及
  3. 修饰的种类，Me即甲基化、P即磷酸化、Ac即乙酰化及Ub即泛素化。

举例來說，H3K4Me就代表组织蛋白H3从N端开始起计第4个赖氨酸的甲基化。

参考文献 编辑

  1. ^ Youngson RM. Collins Dictionary of Human Biology. Glasgow: HarperCollins. 2006. ISBN 0-00-722134-7. 
  2. ^ 2.0 2.1 Cox M, Nelson DR, Lehninger AL. Lehninger Principles of Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. 2005. ISBN 0-7167-4339-6. 
  3. ^ 3.0 3.1 杨荣武, 生物化学原理第三版. 基因表达调控. 北京: 高等教育出版社. 2018. ISBN 9787040500813. 
  4. ^ Redon C, Pilch D, Rogakou E, Sedelnikova O, Newrock K, Bonner W. Histone H2A variants H2AX and H2AZ. Current Opinion in Genetics & Development. Apr 2002, 12 (2): 162–9. PMID 11893489. doi:10.1016/S0959-437X(02)00282-4. 
  5. ^ Histone Variants Database 2.0. National Center for Biotechnology Information. [13 January 2017]. （原始内容于2016-12-20）. 
  6. ^ Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA. Recognition and classification of histones using support vector machine. Journal of Computational Biology. 2006, 13 (1): 102–12. PMID 16472024. doi:10.1089/cmb.2006.13.102. 
  7. ^ Hartl DL, Freifelder D, Snyder LA. Basic Genetics. Boston: Jones and Bartlett Publishers. 1988. ISBN 0-86720-090-1. 
  8. ^ Lorch Y, LaPointe JW, Kornberg RD. Nucleosomes inhibit the initiation of transcription but allow chain elongation with the displacement of histones. Cell. Apr 1987, 49 (2): 203–10. PMID 3568125. doi:10.1016/0092-8674(87)90561-7. 
  9. ^ Kayne PS, Kim UJ, Han M, Mullen JR, Yoshizaki F, Grunstein M. Extremely conserved histone H4 N terminus is dispensable for growth but essential for repressing the silent mating loci in yeast. Cell. Oct 1988, 55 (1): 27–39. PMID 3048701. doi:10.1016/0092-8674(88)90006-2. 
  10. ^ Ning Song, Jie Liu, Shucai An, Tomoya Nishino, Yoshitaka Hishikawa and Takehiko Koji. Immunohistochemical analysis of histone H3 modifications in germ cells during mouse spermatogenesis. Acta Histochemica et Cytochemica. 2011, 44 (4). doi:10.1267/ahc.11027. [永久失效連結]

参见 编辑

外部链接 编辑

查看维基词典中的词条「組織蛋白」。

十月 05, 2023
組織蛋白, 英語, histone, 或稱組蛋白, 是真核生物体细胞染色质與原核細胞中的碱性蛋白质, 和dna共同组成核小体结构, 它们是染色质的主要蛋白质组分, 作为dna缠绕的线轴, 并在基因调控, 英语, regulation, gene, expression, 中发挥作用, 但是原核細胞組蛋白對基因調控的作用非常微弱, 没有组织蛋白, 染色体中未缠绕的dna将非常长, 人类dna中的长宽比超过1000万比1, 例如, 每个人类二倍体细胞, 含有23对染色体, 具有约1, 8米长的dna, 但是在组織蛋白上. 組織蛋白 英語 histone 或稱組蛋白 是真核生物体细胞染色质與原核細胞中的碱性蛋白质 和DNA共同组成核小体结构 1 2 3 它们是染色质的主要蛋白质组分 作为DNA缠绕的线轴 并在基因调控 英语 Regulation of gene expression 中发挥作用 但是原核細胞組蛋白對基因調控的作用非常微弱 3 没有组织蛋白 染色体中未缠绕的DNA将非常长 人类DNA中的长宽比超过1000万比1 例如 每个人类二倍体细胞 含有23对染色体 具有约1 8米长的DNA 但是在组織蛋白上缠绕它具有大约90微米 0 09毫米 的染色质 当在有丝分裂期间复制和浓缩时 其导致约120微米的染色体 4 将核心组蛋白组装到核小体中的结构示意图 核心組織蛋白H2A H2B H3 H4PDB rendering of Complex between nucleosome core particle h3 h4 h2a h2b and 146 bp long DNA fragment based on 1aoi 鑑定標誌HistonePfamPF00125 旧版 Pfam宗系CL0012 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR007125SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1hio SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要PDB1eqz 1f66 1hq3 1id3 1kx3 1kx4 1kx5 1m18 1m19 1m1a 1p34 1p3a 1p3b 1p3f 1p3g 1p3i 1p3k 1p3l 1p3m 1p3o 1p3p 1q9c 1s32 1tyz 1u35 2aro 2cv5 2hio連接組織蛋白H1和H5家族PDB rendering of HIST1H1B based on 1ghc 鑑定標誌Linker histonePfamPF00538 旧版 InterPro 英语 InterPro IPR005818SMART 英语 Simple Modular Architecture Research Tool SM00526SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1hst SUPFAM現有可用的蛋白結構 Pfam結構 旧版 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要PDB1ghc 1hst 1uhm 1uss 1ust 1yqa目录 1 分類和組織蛋白變體 1 1 H1 1 2 H2A H2B及H4 1 3 H3 2 結構 3 歷史 4 功能 4 1 填充蛋白質 4 2 染色质调控 5 参考文献 6 参见 7 外部链接分類和組織蛋白變體 编辑存在五个主要的组织蛋白家族 H1 H5 H2A H2B H3和H4 2 5 6 7 组织蛋白H2A H2B H3和H4被称为核心组织蛋白 Core Histone 而组织蛋白H1 H5被称为连接组织蛋白 Linker Histone 在H2A H2B H3及H4這四種組織蛋白中的其中兩種稱為 核心組織蛋白 並且集合成為八聚體的核小體核心顆粒 這種集合是將DNA的146對鹼基對以1 65左手超螺旋形圍在這個蛋白質線軸 連接組織蛋白H1將核小體核心顆粒與DNA的進入位點及E位點結合 因而可以將DNA緊扣在位 並且能容許形成更高層次的結構 最基本的形狀為一個10納米的纖維或一連串的珠子 這涉及將在每一個核小體之間約50對的DNA鹼基對圍在這些核小體上 這些DNA又稱為連接DNA 較高層次的結構包括有30及100納米的纖維 是在一般細胞內的結構 在減數分裂中 透過核小體與其他蛋白質的相互作用 合成染色體 合成的組織蛋白與DNA稱為染色質 核心組織蛋白是高度保守的蛋白質 意即組織蛋白在氨基酸序列中有著非常小的改變 連接組織蛋白通常有著多於一種的形狀 對比核心組織蛋白是保守程度较低的 在主要的組織蛋白類別中 亦存在一些異構體 它們有著相同的氨基酸序列及相似的核心結構 但卻有著不同的特徵 這些不同的組織蛋白通常帶著染色質的特別功能 就如與H3相似的CenpA是唯一的組織蛋白與染色體的著絲點聯合 H2A的異構體H2A Z是與活性轉錄基因聯合與涉及在異染色體的形成 另一個H2A異構體H2A X以雙鏈斷裂與DNA結合 並進行DNA修復 H1 编辑 主条目 组蛋白H1 組織蛋白H1有著一個中央球狀結構域及長的C與N端尾巴 能將小珠子串結構圍成30納米大小的螺線管結構 對比其他種類的組織蛋白 H1的數量只為其他的一半 這是因為它不是構成核小體部份 而只是將DNA及核小體緊扣在一起 H1亦有著它的異構體 稱為組織蛋白H5 H2A H2B及H4 编辑 組織蛋白H2A H2B及H4同樣有著一個主要的球狀結構域與長的N端尾巴 是組成小珠子串結構內的核小體的重要單元 H3 编辑 與組織蛋白H2A及H2B類似 組織蛋白H3有著一個主要的球狀結構域與長的N端尾巴 是組成小珠子串結構內的核小體的重要原素 它的N端尾巴從球狀核小體核心伸出 能進行多種影響細胞運作的表觀遺傳修飾 這些修飾包括將甲基及乙酰基共價附著於離氨酸或精氨酸 及絲氨酸或羥丁氨酸的磷酸化 離氨酸9的甲基化涉及基因沉默及在DNA內形成相對較不活躍的異染色質 組織蛋白H3的乙酰基化會在組織蛋白尾巴內不同的離氨酸位置出現 並且由組織蛋白乙酰轉移酶 HAT 所催化 離氨酸14的乙酰基化在基因中很普遍 亦會轉錄成為核糖核酸 RNA 以下是人類組蛋白的列表 超級家族 家族 亞家族 成員连接组织蛋白 H1 H1F H1F0 H1FNT H1FOO H1FXH1H1 HIST1H1A HIST1H1B HIST1H1C HIST1H1D HIST1H1E HIST1H1T核心组织蛋白 H2A H2AF H2AFB1 H2AFB2 H2AFB3 H2AFJ H2AFV H2AFX H2AFY H2AFY2 H2AFZH2A1 HIST1H2AA HIST1H2AB HIST1H2AC HIST1H2AD HIST1H2AE HIST1H2AG HIST1H2AI HIST1H2AJ HIST1H2AK HIST1H2AL HIST1H2AMH2A2 HIST2H2AA3 HIST2H2ACH2B H2BF H2BFM H2BFS H2BFWTH2B1 HIST1H2BA HIST1H2BB HIST1H2BC HIST1H2BD HIST1H2BE HIST1H2BF HIST1H2BG HIST1H2BH HIST1H2BI HIST1H2BJ HIST1H2BK HIST1H2BL HIST1H2BM HIST1H2BN HIST1H2BOH2B2 HIST2H2BEH3 H3A1 HIST1H3A HIST1H3B HIST1H3C HIST1H3D HIST1H3E HIST1H3F HIST1H3G HIST1H3H HIST1H3I HIST1H3JH3A2 HIST2H3CH3A3 HIST3H3H4 H41 HIST1H4A HIST1H4B HIST1H4C HIST1H4D HIST1H4E HIST1H4F HIST1H4G HIST1H4H HIST1H4I HIST1H4J HIST1H4K HIST1H4LH44 HIST4H4結構 编辑核小體核心顆粒是由兩個H2A H2B二聚物及兩個H3 H4二聚物結合而成 形成兩半接近對稱的蛋白質三級結構 2階旋轉對稱 即1個高分子是另一個的鏡像 H2A H2B及H3 H4二聚物本身亦呈現偽雙向對稱 這四個核心組織蛋白 H2A H2B H3及H4 是在結構上相似及在進化中高度保存的 所有均有著一個 螺旋纏繞螺旋纏繞螺旋 的形狀 可以容許簡單的二聚化 它們在胺基酸結構上都有著一條長的尾巴 讓轉錄後修飾的進行 總括來說 組織蛋白與DNA有著五種的相互作用 H2B H3及H4的a螺旋兩極積聚正電 能與DNA的帶有負電荷的磷酸鹽分子團產生相互作用 在DNA骨幹與胺基之間的氫鍵對組織蛋白的主鏈 組織蛋白與DNA的脫氧核糖的非極性相互作用 碱性胺基酸 如離氨酸及精氨酸 旁鏈與DNA磷酸氧旁鏈之間的鹽連及氫鍵 H3及H2B的N端尾巴的非特定副槽面插入至DNA分子的兩個副槽面 組織蛋白最重要的基本性質 除了是協助與DNA的相互作用外 就是它的水溶性 組織蛋白的轉譯後修飾會先在它的N端尾巴開始 再而在其球狀結構域進行 這種修飾包括有甲基化 瓜氨酸化 乙醯化 磷酸化 小泛素相關修飾化 英语 SUMO protein 泛素化及二磷酸腺苷核糖基化 這些影響著組織蛋白在基因調控的功能 一般來說 活性的基因較少與組織蛋白聯繫 但非活性的基因會在間期中與組織蛋白聯合 組織蛋白的結構在進化上保存 這是因為任何有害的突變會造成嚴重的不適應性 歷史 编辑於1884年 艾布瑞契 科塞爾首先發現組織蛋白 直至1990年代早期 組織蛋白才被更多認識 並非純粹細胞核的惰性填充料 这部分基于马克 普塔什尼 Mark Ptashne 等人的模型 他们认为转录是被蛋白质 DNA和蛋白质 蛋白质相互作用在很大程度上被激活裸DNA模板 就像细菌一样 及後它的調控功能才被發現 在1980年代 Yahli Lorch和罗杰 科恩伯格 Roger Kornberg 8 表明 核心启动子上的核小体体外阻止了转录的启动 迈克尔 格伦斯坦 Michael Grunstein 9 证明组蛋白在体内抑制转录 导致核小体为 一般基因阻遏物 功能 编辑填充蛋白質 编辑 組織蛋白作为DNA缠绕的线轴 这使得能够在细胞核内将真核细胞的大型的基因组所必需的压实物 压实的分子比未压实的分子短40 000倍 染色质调控 编辑 组织蛋白進行翻译后修饰 以更改它与DNA及其他核蛋白的相互作用 组织蛋白H3及H4有着核小体伸出的长尾巴 能够在不同的地方进行共价修饰 这种修饰包括有甲基化 瓜氨化 乙酰基化 磷酸化 小泛素相关修饰化 泛素化及二磷酸腺苷核糖基化 组织蛋白核心 即H2A及H3 亦可以作出修饰 修饰的組合可以组成编码 成为组织蛋白编码 组织蛋白修饰在不同的生物过程起着作用 包括基因表观调控 DNA修复 有丝分裂及减数分裂 10 组织蛋白修饰的命名是 先以组织蛋白名称开始 如H3 单一字母的氨基酸简称 如K代表赖氨酸 及在蛋白质的位置 及 修饰的种类 Me即甲基化 P即磷酸化 Ac即乙酰化及Ub即泛素化 举例來說 H3K4Me就代表组织蛋白H3从N端开始起计第4个赖氨酸的甲基化 参考文献 编辑 Youngson RM Collins Dictionary of Human Biology Glasgow HarperCollins 2006 ISBN 0 00 722134 7 2 0 2 1 Cox M Nelson DR Lehninger AL Lehninger Principles of Biochemistry San Francisco W H Freeman 2005 ISBN 0 7167 4339 6 3 0 3 1 杨荣武 生物化学原理第三版 基因表达调控 北京 高等教育出版社 2018 ISBN 9787040500813 Redon C Pilch D Rogakou E Sedelnikova O Newrock K Bonner W Histone H2A variants H2AX and H2AZ Current Opinion in Genetics amp Development Apr 2002 12 2 162 9 PMID 11893489 doi 10 1016 S0959 437X 02 00282 4 Histone Variants Database 2 0 National Center for Biotechnology Information 13 January 2017 原始内容存档于2016 12 20 Bhasin M Reinherz EL Reche PA Recognition and classification of histones using support vector machine Journal of Computational Biology 2006 13 1 102 12 PMID 16472024 doi 10 1089 cmb 2006 13 102 Hartl DL Freifelder D Snyder LA Basic Genetics Boston Jones and Bartlett Publishers 1988 ISBN 0 86720 090 1 Lorch Y LaPointe JW Kornberg RD Nucleosomes inhibit the initiation of transcription but allow chain elongation with the displacement of histones Cell Apr 1987 49 2 203 10 PMID 3568125 doi 10 1016 0092 8674 87 90561 7 Kayne PS Kim UJ Han M Mullen JR Yoshizaki F Grunstein M Extremely conserved histone H4 N terminus is dispensable for growth but essential for repressing the silent mating loci in yeast Cell Oct 1988 55 1 27 39 PMID 3048701 doi 10 1016 0092 8674 88 90006 2 Ning Song Jie Liu Shucai An Tomoya Nishino Yoshitaka Hishikawa and Takehiko Koji Immunohistochemical analysis of histone H3 modifications in germ cells during mouse spermatogenesis Acta Histochemica et Cytochemica 2011 44 4 doi 10 1267 ahc 11027 永久失效連結 参见 编辑 nbsp 分子与细胞生物学主题 nbsp 遗传学主题 染色質 基因沉默 英语 Gene silencing 遺傳學 组蛋白脱乙酰酶 核小體外部链接 编辑查看维基词典中的词条 組織蛋白 HistoneDB 2 0 组织蛋白和变体数据库 页面存档备份 存于互联网档案馆 在美国国家生物技术信息中心 NCBI Chromatin Histones amp Cathepsin 页面存档备份 存于互联网档案馆 PMAP The Proteolysis Map animation 取自 https zh wikipedia org w index php title 組織蛋白 amp oldid 71676977, 维基百科，wiki，书籍，书籍，图书馆，

文章

，阅读，下载，免费，免费下载，mp3，视频，mp4，3gp， jpg，jpeg，gif，png，图片，音乐，歌曲，电影，书籍，游戏，游戏。