fbpx
维基百科

SH2结构域

二月 07, 2023

SH2结构域（英語：Src Homology 2 domain，Src同源2结构域）是癌蛋白Src[2]以及许多其它细胞内信号转导蛋白[3]上的一个保守的结构域。那些含SH2结构域的蛋白质可以对接到其它蛋白中的磷酸化酪氨酸残基上。SH2结构域往往存在于帮助受体酪氨酸激酶通路信号转导的衔接蛋白中[4]。

SH2结构域的晶体结构：该结构包含一股大β折叠（绿色）两侧连着两股α螺旋（橙色及蓝色）[1]
鑑定
標誌SH2
PfamPF00017
InterPro（英语：InterPro）IPR000980
SMART（英语：Simple Modular Architecture Research Tool）SH2
PROSITE（英语：PROSITE）PDOC50001
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）1sha / SUPFAM
OPM（英语：Orientations of Proteins in Membranes database）蛋白1xa6
CDD（英语：Conserved Domain Database）cd00173
現有可用的蛋白結構：
Pfam結構 / ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）結構概要
PDB1k9aB:82-156 1jwoA:122-196 1a81G:168-244

1cszA:168-244 1csyA:168-244 1m61A:163-239 1nrvB:493-574 1mw4A:431-512 2augA:439-520 2shpA:112-197 1x6cA:110-194 2b3oA:110-194 1aycA:6-81 1ayaB:6-81 1aybA:6-81 1ayd :6-81 1ju5A:13-104 1spsA:148-230 1sprC:148-230 1bkl :148-230 1bkm :148-230 1kc2A:148-230 1is0A:148-230 1nzvA:148-230 1nzlA:148-230 1skj :148-230 1shbA:148-230 1shaA:148-230 1p13B:148-230 2ptkA:148-230 1f1wA:148-230 1f2fA:148-230 1o4kA:151-233 1o4iA:151-233 1o4hA:151-233 1a09B:151-233 1o46A:151-233 1o43A:151-233 1o4dA:151-233 1o4bA:151-233 1kswA:151-233 1a1bB:151-233 1a1eB:151-233 1o4jA:151-233 1o4mA:151-233 1o4cA:151-233 1a08A:151-233 1a07B:151-233 1o49A:151-233 1fmk :151-233 1o4nA:151-233 1hcsB:151-233 2src :151-233 1a1aB:151-233 1a1cA:151-233 1o4fA:151-233 1o4eA:151-233 1o4qA:151-233 1o4rA:151-233 1o48A:151-233 1shdA:151-233 1y57A:151-233 1hctB:151-233 1o45A:151-233 1o4gA:151-233 1o4oA:151-233 1o47A:151-233 1o42A:151-233 1o44A:151-233 1o4aA:151-233 1o41A:151-233 1o4pA:151-233 1o4lA:151-233 1g83A:149-231 1aotF:149-231 1aouF:149-231 1lkkA:127-209 1ijrA:127-209 1fbzB:127-209 1cweA:127-209 1lcjA:127-209 1cwdL:127-209 1lckA:127-209 1bhfA:127-209 1lklA:127-209 1qcfA:144-226 1ad5A:144-226 2hckB:144-226 3hck :144-226 1blj :118-199 1blk :118-199 1picA:624-698 1h9oA:624-698 1bfj :624-698 1bfi :624-698 1qadA:624-698 1z3kA:285-359 1fhs :60-135 1cj1A:60-135 1fyrA:60-135 2aobC:60-135 1bm2A:60-135 1bmbA:60-135 1griA:60-135 1x0nA:60-135 1jyuA:60-135 1qg1E:60-135 2aoaB:60-135 1jyqB:60-135 1zfpE:60-135 1jyrA:60-135 1ghu :60-135 1r1qB:58-132 1r1sA:58-132 1r1pD:58-132 1wcpA:488-559 1mil :488-559 1opkA:127-202 2abl :127-202 1oplA:127-202 1ab2 :127-202 1ka6A:7-87 1d4wA:7-87 1d1zA:7-87 1m27A:7-87 1d4tA:7-87 1ka7A:7-87 1i3zA:5-86 2cs0A:34-109 2fciA:668-741 2pleA:668-741 2pldA:668-741 1wquA:460-530 1rqqC:409-486 1rpyA:409-486 2crhA:671-745 1xa6A:59-130 2pna :333-408 2pnb :333-408 1oo4A:333-408 1oo3A:333-408 1fu5A:333-408 1fu6A:333-408 1luiA:245-328 1lukA:245-328 1lumA:245-328 1lunA:245-328 1yvlA:573-668 1bf5A:573-668 1bg1A:584-674

1y1uA:589-670 1uurA:587-658 1uusA:587-658

介绍

蛋白质-蛋白质互作在细胞生长与发育过程中起到重要的作用。作为蛋白质亚单位的模块化的结构域通过识别短肽序列的方式调控这些蛋白质互作。SH2结构域就是比较著名的结构域之一。SH2结构域在细胞通讯之中起到了重要作用。这一结构域长约100个氨基酸，存在于111种人体蛋白质中[5]。究其结构，该结构域包含两股α螺旋及七股β链。研究显示其与磷酸化的酪氨酸残基有较高的亲和力且已知其可以识别一段模体肽链中3～6个氨基酸序列。

结合与磷酸化

SH2结构域通常结合到靶蛋白中较长肽基序中的磷酸化酪氨酸残基上，SH2结构域代表了最大一类已知磷酸酪氨酸识别结构域[6][7]。

蛋白质中的磷酸化酪氨酸残基往往存在于信号转导通路中，这一信号由酪氨酸激酶产生。通过这种方式，由酪氨酸激酶所致的底物磷酸化行使了开关的作用，诱发含SH2结构域的蛋白结合上来。结合到SH2结构域上的多种含酪氨酸的短线性基序在多种高等真核生物间都很保守[8]。在真核生物进化过程中，酪氨酸激酶与SH2结构域同时出现，证明了它们之间的紧密联系性。

多样性

SH2结构域并不存在于单细胞的酵母之中，而存在于单细胞生物与多细胞的动物之间的边缘生物中，如社会性变形虫盘基网柄菌[9]。

前人做过详尽的对人类及小鼠中SH2结构域的生物信息学检测，发现人类基因组编码出的115种蛋白质中包含了120个SH2结构域[10]，这意味着SH2结构域的进化速度很快。

现已解析出大量SH2结构域的结构，亦构建出敲除含SH2结构域的那些蛋白质的基因敲除鼠。可在上找到这些敲除小鼠的信息[11]。

功能

SH2结构域的功能是特异性识别酪氨酸残基的磷酸化状态，从而使包含SH2结构域的蛋白质可以定位到其它蛋白的磷酸化酪氨酸位点上。这一过程构成了信号穿过细胞膜转导入细胞的基本事件，细胞外空间的信号被受体“感知”，继而在胞内空间转化为另一种化学形式，如磷酸化的酪氨酸。酪氨酸的磷酸化状态激活了串联的蛋白-蛋白交互作用，其中包含SH2结构域的蛋白质被召集到磷酸化酪氨酸位点上。这一过程激活了一系列最终导致基因表达改变等细胞响应下游事件。

最初是在癌蛋白Src与Fps之中鉴定出了SH2结构域，该结构域长度约为100个氨基酸残基。通过序列特异性及严格依赖磷酸化的方式与包含磷酸酪氨酸的靶肽段结合，从而行使胞内信号调控模块的功能。

例子

蛋白质中包括SH2结构域的人类基因有：

  • ABL1、ABL2
  • BCAR3、BLK、BLNK、BMX、BTK
  • CHN2、CISH、CRK、CRKL、CSK
  • DAPP1
  • FER、FES、FGR、FRK、FYN
  • GRAP、GRAP2、GRB10、GRB14、GRB2、GRB7
  • HCK、HSH2D
  • INPP5D、INPPL1、ITK、 JAK2、LCK、LCP2、LYN
  • MATK、NCK1、NCK2
  • PIK3R1、PIK3R2、PIK3R3、PLCG1、PLCG2、PTK6、PTPN11、PTPN6、RASA1
  • SH2B1、SH2B2、SH2B3、SH2D1A、SH2D1B、SH2D2A、SH2D3A、SH2D3C、SH2D4A、SH2D4B、SH2D5、SH2D6、SH3BP2、SHB、SHC1、SHC3、SHC4、SHD、SHE
  • SLA、SLA2
  • SOCS1、SOCS2、SOCS3、SOCS4、SOCS5、SOCS6、SOCS7
  • SRC、SRMS
  • STAT1、STAT2、STAT3、STAT4、STAT5A、STAT5B、STAT6
  • SUPT6H、SYK
  • TEC、TENC1、TNS、TNS1、TNS3、TNS4、TXK
  • VAV1、VAV2、VAV3
  • YES1、 ZAP70

参考文献

  1. ^ PDB 1lkk; Tong L, Warren TC, King J, Betageri R, Rose J, Jakes S. Crystal structures of the human p56lck SH2 domain in complex with two short phosphotyrosyl peptides at 1.0 A and 1.8 A resolution. J. Mol. Biol. March 1996, 256 (3): 601–10. PMID 8604142. doi:10.1006/jmbi.1996.0112. 
  2. ^ Sadowski I, Stone JC, Pawson T. A noncatalytic domain conserved among cytoplasmic protein-tyrosine kinases modifies the kinase function and transforming activity of Fujinami sarcoma virus P130gag-fps. Mol. Cell. Biol. December 1986, 6 (12): 4396–408. PMC 367222  . PMID 3025655. 
  3. ^ Russell RB, Breed J, Barton GJ. . FEBS Lett. June 1992, 304 (1): 15–20 [2013-11-03]. PMID 1377638. doi:10.1016/0014-5793(92)80579-6. （原始内容存档于2019-01-19）. 
  4. ^ Koytiger G, Kaushansky A, Gordus A, Rush J, Sorger PK, Macbeath G. Phosphotyrosine signaling proteins that drive oncogenesis tend to be highly interconnected. Mol. Cell Proteomics. January 2013. PMID 23358503. doi:10.1074/mcp.M112.025858. 
  5. ^ Bernard A. Liu, Eshana Shah, Karl Jablonowski, Andrew Stergachis, Brett Engelmann, Piers D. Nash. The SH2 domain-containing proteins in 21 species establish the provenance and scope of phosphotyrosine signaling in eukaryotes. Science Signaling. 2011-12-06, 4 (202): ra83 [2019-02-12]. ISSN 1937-9145. PMC 4255630  . PMID 22155787. doi:10.1126/scisignal.2002105. （原始内容于2019-02-17）. 
  6. ^ Pawson T, Gish GD, Nash P. SH2 domains, interaction modules and cellular wiring. Trends in Cell Biology. December 2001, 11 (12): 504–11. PMID 11719057. doi:10.1016/S0962-8924(01)02154-7. 
  7. ^ Huang H, Li L, Wu C, Schibli D, Colwill K, Ma S, Li C, Roy P, Ho K, Songyang Z, Pawson T, Gao Y, Li SS. Defining the specificity space of the human SRC homology 2 domain. Molecular & Cellular Proteomics : MCP. April 2008, 7 (4): 768–84. PMID 17956856. doi:10.1074/mcp.M700312-MCP200. 
  8. ^ Siyuan Ren, Guang Yang, Youyu He, Yiguo Wang, Yixue Li, Zhengjun Chen. The conservation pattern of short linear motifs is highly correlated with the function of interacting protein domains. BMC genomics. 2008-10-01, 9: 452 [2019-02-12]. ISSN 1471-2164. PMC 2576256  . PMID 18828911. doi:10.1186/1471-2164-9-452. （原始内容于2019-06-07）. 
  9. ^ Eichinger L, Pachebat JA, Glöckner G; et al. The genome of the social amoeba Dictyostelium discoideum. Nature. May 2005, 435 (7038): 43–57. PMC 1352341  . PMID 15875012. doi:10.1038/nature03481. 
  10. ^ Liu BA, Jablonowski K, Raina M, Arcé M, Pawson T, Nash PD. The human and mouse complement of SH2 domain proteins-establishing the boundaries of phosphotyrosine signaling. Molecular Cell. June 2006, 22 (6): 851–68. PMID 16793553. doi:10.1016/j.molcel.2006.06.001. 
  11. ^ Nash P, Pawson T, Jablonowski K. . The University of Chicago. [2008-11-08]. （原始内容存档于2006-09-10）. 

外部链接

  • Li S. . University of Western Ontario. 2007 [2009-01-08]. （原始内容存档于2009-03-10）. 
  • Mayer BJ. . University of Connecticut. 2007-10-23 [2009-01-08]. （原始内容存档于2009-07-07）. 
  • The Nash Lab. the SH2 domain. The Nash Lab. 2005 [2012-12-13]. [失效連結]
  • The Pawson Lab. . Mount Sinai Hospital, Ontario, Canada. [2009-01-08]. （原始内容存档于2014-10-16）. 
  • Rose T, Waksman G. . Washington University School of Medicine. 2000-02-29 [2009-01-08]. （原始内容存档于2008-08-21）. 

二月 07, 2023
sh2结构域, 英語, homology, domain, src同源2结构域, 是癌蛋白src, 以及许多其它细胞内信号转导蛋白, 上的一个保守的结构域, 那些含的蛋白质可以对接到其它蛋白中的磷酸化酪氨酸残基上, 往往存在于帮助受体酪氨酸激酶通路信号转导的衔接蛋白中, 的晶体结构, 该结构包含一股大β折叠, 绿色, 两侧连着两股α螺旋, 橙色及蓝色, 鑑定標誌sh2pfampf00017interpro, 英语, interpro, ipr000980smart, 英语, simple, modular, arc. SH2结构域 英語 Src Homology 2 domain Src同源2结构域 是癌蛋白Src 2 以及许多其它细胞内信号转导蛋白 3 上的一个保守的结构域 那些含SH2结构域的蛋白质可以对接到其它蛋白中的磷酸化酪氨酸残基上 SH2结构域往往存在于帮助受体酪氨酸激酶通路信号转导的衔接蛋白中 4 SH2结构域的晶体结构 该结构包含一股大b折叠 绿色 两侧连着两股a螺旋 橙色及蓝色 1 鑑定標誌SH2PfamPF00017InterPro 英语 InterPro IPR000980SMART 英语 Simple Modular Architecture Research Tool SH2PROSITE 英语 PROSITE PDOC50001SCOP 英语 Structural Classification of Proteins 1sha SUPFAMOPM 英语 Orientations of Proteins in Membranes database 蛋白1xa6CDD 英语 Conserved Domain Database cd00173現有可用的蛋白結構 Pfam結構 ECODPDBRCSB PDB PDBe PDBjPDBsum 英语 PDBsum 結構概要PDB1k9a B 82 156 1jwo A 122 196 1a81 G 168 244 1csz A 168 244 1csy A 168 244 1m61 A 163 239 1nrv B 493 574 1mw4 A 431 512 2aug A 439 520 2shp A 112 197 1x6c A 110 194 2b3o A 110 194 1ayc A 6 81 1aya B 6 81 1ayb A 6 81 1ayd 6 81 1ju5 A 13 104 1sps A 148 230 1spr C 148 230 1bkl 148 230 1bkm 148 230 1kc2 A 148 230 1is0 A 148 230 1nzv A 148 230 1nzl A 148 230 1skj 148 230 1shb A 148 230 1sha A 148 230 1p13 B 148 230 2ptk A 148 230 1f1w A 148 230 1f2f A 148 230 1o4k A 151 233 1o4i A 151 233 1o4h A 151 233 1a09 B 151 233 1o46 A 151 233 1o43 A 151 233 1o4d A 151 233 1o4b A 151 233 1ksw A 151 233 1a1b B 151 233 1a1e B 151 233 1o4j A 151 233 1o4m A 151 233 1o4c A 151 233 1a08 A 151 233 1a07 B 151 233 1o49 A 151 233 1fmk 151 233 1o4n A 151 233 1hcs B 151 233 2src 151 233 1a1a B 151 233 1a1c A 151 233 1o4f A 151 233 1o4e A 151 233 1o4q A 151 233 1o4r A 151 233 1o48 A 151 233 1shd A 151 233 1y57 A 151 233 1hct B 151 233 1o45 A 151 233 1o4g A 151 233 1o4o A 151 233 1o47 A 151 233 1o42 A 151 233 1o44 A 151 233 1o4a A 151 233 1o41 A 151 233 1o4p A 151 233 1o4l A 151 233 1g83 A 149 231 1aot F 149 231 1aou F 149 231 1lkk A 127 209 1ijr A 127 209 1fbz B 127 209 1cwe A 127 209 1lcj A 127 209 1cwd L 127 209 1lck A 127 209 1bhf A 127 209 1lkl A 127 209 1qcf A 144 226 1ad5 A 144 226 2hck B 144 226 3hck 144 226 1blj 118 199 1blk 118 199 1pic A 624 698 1h9o A 624 698 1bfj 624 698 1bfi 624 698 1qad A 624 698 1z3k A 285 359 1fhs 60 135 1cj1 A 60 135 1fyr A 60 135 2aob C 60 135 1bm2 A 60 135 1bmb A 60 135 1gri A 60 135 1x0n A 60 135 1jyu A 60 135 1qg1 E 60 135 2aoa B 60 135 1jyq B 60 135 1zfp E 60 135 1jyr A 60 135 1ghu 60 135 1r1q B 58 132 1r1s A 58 132 1r1p D 58 132 1wcp A 488 559 1mil 488 559 1opk A 127 202 2abl 127 202 1opl A 127 202 1ab2 127 202 1ka6 A 7 87 1d4w A 7 87 1d1z A 7 87 1m27 A 7 87 1d4t A 7 87 1ka7 A 7 87 1i3z A 5 86 2cs0 A 34 109 2fci A 668 741 2ple A 668 741 2pld A 668 741 1wqu A 460 530 1rqq C 409 486 1rpy A 409 486 2crh A 671 745 1xa6 A 59 130 2pna 333 408 2pnb 333 408 1oo4 A 333 408 1oo3 A 333 408 1fu5 A 333 408 1fu6 A 333 408 1lui A 245 328 1luk A 245 328 1lum A 245 328 1lun A 245 328 1yvl A 573 668 1bf5 A 573 668 1bg1 A 584 674 1y1u A 589 670 1uur A 587 658 1uus A 587 658 目录 1 介绍 2 结合与磷酸化 3 多样性 4 功能 5 例子 6 参考文献 7 外部链接介绍 编辑蛋白质 蛋白质互作在细胞生长与发育过程中起到重要的作用 作为蛋白质亚单位的模块化的结构域通过识别短肽序列的方式调控这些蛋白质互作 SH2结构域就是比较著名的结构域之一 SH2结构域在细胞通讯之中起到了重要作用 这一结构域长约100个氨基酸 存在于111种人体蛋白质中 5 究其结构 该结构域包含两股a螺旋及七股b链 研究显示其与磷酸化的酪氨酸残基有较高的亲和力且已知其可以识别一段模体肽链中3 6个氨基酸序列 结合与磷酸化 编辑SH2结构域通常结合到靶蛋白中较长肽基序中的磷酸化酪氨酸残基上 SH2结构域代表了最大一类已知磷酸酪氨酸识别结构域 6 7 蛋白质中的磷酸化酪氨酸残基往往存在于信号转导通路中 这一信号由酪氨酸激酶产生 通过这种方式 由酪氨酸激酶所致的底物磷酸化行使了开关的作用 诱发含SH2结构域的蛋白结合上来 结合到SH2结构域上的多种含酪氨酸的短线性基序在多种高等真核生物间都很保守 8 在真核生物进化过程中 酪氨酸激酶与SH2结构域同时出现 证明了它们之间的紧密联系性 多样性 编辑SH2结构域并不存在于单细胞的酵母之中 而存在于单细胞生物与多细胞的动物之间的边缘生物中 如社会性变形虫盘基网柄菌 9 前人做过详尽的对人类及小鼠中SH2结构域的生物信息学检测 发现人类基因组编码出的115种蛋白质中包含了120个SH2结构域 10 这意味着SH2结构域的进化速度很快 现已解析出大量SH2结构域的结构 亦构建出敲除含SH2结构域的那些蛋白质的基因敲除鼠 可在这个网站上找到这些敲除小鼠的信息 11 功能 编辑SH2结构域的功能是特异性识别酪氨酸残基的磷酸化状态 从而使包含SH2结构域的蛋白质可以定位到其它蛋白的磷酸化酪氨酸位点上 这一过程构成了信号穿过细胞膜转导入细胞的基本事件 细胞外空间的信号被受体 感知 继而在胞内空间转化为另一种化学形式 如磷酸化的酪氨酸 酪氨酸的磷酸化状态激活了串联的蛋白 蛋白交互作用 其中包含SH2结构域的蛋白质被召集到磷酸化酪氨酸位点上 这一过程激活了一系列最终导致基因表达改变等细胞响应下游事件 最初是在癌蛋白Src与Fps之中鉴定出了SH2结构域 该结构域长度约为100个氨基酸残基 通过序列特异性及严格依赖磷酸化的方式与包含磷酸酪氨酸的靶肽段结合 从而行使胞内信号调控模块的功能 例子 编辑蛋白质中包括SH2结构域的人类基因有 ABL1 ABL2 BCAR3 BLK BLNK BMX BTK CHN2 CISH CRK CRKL CSK DAPP1 FER FES FGR FRK FYN GRAP GRAP2 GRB10 GRB14 GRB2 GRB7 HCK HSH2D INPP5D INPPL1 ITK JAK2 LCK LCP2 LYN MATK NCK1 NCK2 PIK3R1 PIK3R2 PIK3R3 PLCG1 PLCG2 PTK6 PTPN11 PTPN6 RASA1 SH2B1 SH2B2 SH2B3 SH2D1A SH2D1B SH2D2A SH2D3A SH2D3C SH2D4A SH2D4B SH2D5 SH2D6 SH3BP2 SHB SHC1 SHC3 SHC4 SHD SHE SLA SLA2 SOCS1 SOCS2 SOCS3 SOCS4 SOCS5 SOCS6 SOCS7 SRC SRMS STAT1 STAT2 STAT3 STAT4 STAT5A STAT5B STAT6 SUPT6H SYK TEC TENC1 TNS TNS1 TNS3 TNS4 TXK VAV1 VAV2 VAV3 YES1 ZAP70参考文献 编辑 PDB 1lkk Tong L Warren TC King J Betageri R Rose J Jakes S Crystal structures of the human p56lck SH2 domain in complex with two short phosphotyrosyl peptides at 1 0 A and 1 8 A resolution J Mol Biol March 1996 256 3 601 10 PMID 8604142 doi 10 1006 jmbi 1996 0112 Sadowski I Stone JC Pawson T A noncatalytic domain conserved among cytoplasmic protein tyrosine kinases modifies the kinase function and transforming activity of Fujinami sarcoma virus P130gag fps Mol Cell Biol December 1986 6 12 4396 408 PMC 367222 PMID 3025655 Russell RB Breed J Barton GJ Conservation analysis and structure prediction of the SH2 family of phosphotyrosine binding domains FEBS Lett June 1992 304 1 15 20 2013 11 03 PMID 1377638 doi 10 1016 0014 5793 92 80579 6 原始内容存档于2019 01 19 Koytiger G Kaushansky A Gordus A Rush J Sorger PK Macbeath G Phosphotyrosine signaling proteins that drive oncogenesis tend to be highly interconnected Mol Cell Proteomics January 2013 PMID 23358503 doi 10 1074 mcp M112 025858 Bernard A Liu Eshana Shah Karl Jablonowski Andrew Stergachis Brett Engelmann Piers D Nash The SH2 domain containing proteins in 21 species establish the provenance and scope of phosphotyrosine signaling in eukaryotes Science Signaling 2011 12 06 4 202 ra83 2019 02 12 ISSN 1937 9145 PMC 4255630 PMID 22155787 doi 10 1126 scisignal 2002105 原始内容存档于2019 02 17 引文格式1维护 PMC格式 link Pawson T Gish GD Nash P SH2 domains interaction modules and cellular wiring Trends in Cell Biology December 2001 11 12 504 11 PMID 11719057 doi 10 1016 S0962 8924 01 02154 7 Huang H Li L Wu C Schibli D Colwill K Ma S Li C Roy P Ho K Songyang Z Pawson T Gao Y Li SS Defining the specificity space of the human SRC homology 2 domain Molecular amp Cellular Proteomics MCP April 2008 7 4 768 84 PMID 17956856 doi 10 1074 mcp M700312 MCP200 Siyuan Ren Guang Yang Youyu He Yiguo Wang Yixue Li Zhengjun Chen The conservation pattern of short linear motifs is highly correlated with the function of interacting protein domains BMC genomics 2008 10 01 9 452 2019 02 12 ISSN 1471 2164 PMC 2576256 PMID 18828911 doi 10 1186 1471 2164 9 452 原始内容存档于2019 06 07 引文格式1维护 PMC格式 link Eichinger L Pachebat JA Glockner G et al The genome of the social amoeba Dictyostelium discoideum Nature May 2005 435 7038 43 57 PMC 1352341 PMID 15875012 doi 10 1038 nature03481 引文格式1维护 显式使用等标签 link Liu BA Jablonowski K Raina M Arce M Pawson T Nash PD The human and mouse complement of SH2 domain proteins establishing the boundaries of phosphotyrosine signaling Molecular Cell June 2006 22 6 851 68 PMID 16793553 doi 10 1016 j molcel 2006 06 001 Nash P Pawson T Jablonowski K the SH2 domain The University of Chicago 2008 11 08 原始内容存档于2006 09 10 外部链接 编辑Li S SMALI site University of Western Ontario 2007 2009 01 08 原始内容存档于2009 03 10 Mayer BJ SH2 Domain Database link page University of Connecticut 2007 10 23 2009 01 08 原始内容存档于2009 07 07 The Nash Lab the SH2 domain The Nash Lab 2005 2012 12 13 失效連結 The Pawson Lab SH2 Domain Mount Sinai Hospital Ontario Canada 2009 01 08 原始内容存档于2014 10 16 Rose T Waksman G SH2 domains Introduction and Overview Washington University School of Medicine 2000 02 29 2009 01 08 原始内容存档于2008 08 21 取自 https zh wikipedia org w index php title SH2结构域 amp oldid 64192900, 维基百科，wiki，书籍，书籍，图书馆，

文章

，阅读，下载，免费，免费下载，mp3，视频，mp4，3gp， jpg，jpeg，gif，png，图片，音乐，歌曲，电影，书籍，游戏，游戏。