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组氨醇脱氢酶

组氨醇脱氢酶(英語:histidinol dehydrogenaseEC 1.1.1.23 (页面存档备份,存于互联网档案馆))是一种以NAD+NADP+受体、作用于供体CH-OH基团上的氧化还原酶。这种催化以下酶促反应

组氨醇脱氢酶
组氨醇脱氢酶(PDB 1k75)
识别码
EC編號 1.1.1.23
CAS号 9028-27-7
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PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
基因本体 AmiGO / EGO
L-组氨醇 + 2 NAD+ + H2O L-组氨酸 + 2 NADH + 3 H+

组氨醇脱氢酶也能氧化组氨醛。在细菌真菌植物细胞中,组氨醇脱氢酶主要负责催化组氨酸生物合成的最后一步化学反应——组氨醇的四电子氧化反应。细菌的组氨醇脱氢酶是一个单链多肽;真菌的组氨醇脱氢酶则是一个多功能酶的C端结构域,可以催化组氨酸合成过程中的3个反应;植物的组氨醇脱氢酶则是由细胞核基因编码的蛋白质前体,需被转运至叶绿体后才能发挥作用。[1][2][3]

参考文献

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  2. ^ Cowan-Jacob SW, Rahuel J, Nagai A, Iwasaki G, Ohta D. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of cabbage histidinol dehydrogenase. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. November 1996, 52 (Pt 6): 1188–90. PMID 15299582. doi:10.1107/S0907444996008396. 
  3. ^ Barbosa JA, Sivaraman J, Li Y, Larocque R, Matte A, Schrag JD, Cygler M. Mechanism of action and NAD+-binding mode revealed by the crystal structure of L-histidinol dehydrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. February 2002, 99 (4): 1859–64. PMC 122284 . PMID 11842181. doi:10.1073/pnas.022476199. 
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组氨醇脱氢酶, 英語, histidinol, dehydrogenase, 页面存档备份, 存于互联网档案馆, 是一种以nad, 或nadp, 为受体, 作用于供体ch, oh基团上的氧化还原酶, 这种酶能催化以下酶促反应, 1k75, 命名系统命名, histidinol, oxidoreductase缩写, hdh别名, histidinol, dehydrogenase识别码ec編號, 23cas号, 9028, 7数据库intenz, intenz浏览brenda, 英语, brenda, brenda入. 组氨醇脱氢酶 英語 histidinol dehydrogenase EC 1 1 1 23 页面存档备份 存于互联网档案馆 是一种以NAD 或NADP 为受体 作用于供体CH OH基团上的氧化还原酶 这种酶能催化以下酶促反应 组氨醇脱氢酶组氨醇脱氢酶 PDB 1k75 命名系统命名 L histidinol NAD oxidoreductase缩写 HDH别名 L histidinol dehydrogenase识别码EC編號 1 1 1 23CAS号 9028 27 7数据库IntEnz IntEnz浏览BRENDA 英语 BRENDA BRENDA入口ExPASy 英语 ExPASy NiceZyme浏览KEGG KEGG入口MetaCyc 英语 MetaCyc 代谢路径PRIAM 英语 PRIAM enzyme specific profiles 概述PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum基因本体 AmiGO EGO搜索PMC 相关文献PubMed 相关文献 L 组氨醇 2 NAD H2O displaystyle rightleftharpoons L 组氨酸 2 NADH 3 H 组氨醇脱氢酶也能氧化组氨醛 在细菌 真菌和植物细胞中 组氨醇脱氢酶主要负责催化组氨酸生物合成的最后一步化学反应 组氨醇的四电子氧化反应 细菌的组氨醇脱氢酶是一个单链多肽 真菌的组氨醇脱氢酶则是一个多功能酶的C端结构域 可以催化组氨酸合成过程中的3个反应 植物的组氨醇脱氢酶则是由细胞核基因编码的蛋白质前体 需被转运至叶绿体后才能发挥作用 1 2 3 参考文献 编辑 Nagai A Ward E Beck J Tada S Chang JY Scheidegger A Ryals J Structural and functional conservation of histidinol dehydrogenase between plants and microbes Proc Natl Acad Sci U S A May 1991 88 10 4133 4137 PMC 51612 PMID 2034659 Cowan Jacob SW Rahuel J Nagai A Iwasaki G Ohta D Crystallization and preliminary crystallographic analysis of cabbage histidinol dehydrogenase Acta Crystallogr D Biol Crystallogr November 1996 52 Pt 6 1188 90 PMID 15299582 doi 10 1107 S0907444996008396 Barbosa JA Sivaraman J Li Y Larocque R Matte A Schrag JD Cygler M Mechanism of action and NAD binding mode revealed by the crystal structure of L histidinol dehydrogenase Proc Natl Acad Sci U S A February 2002 99 4 1859 64 PMC 122284 PMID 11842181 doi 10 1073 pnas 022476199 Adams E Enzymatic synthesis of histidine from histidinol J Biol Chem 1954 209 2 829 846 PMID 13192138 Adams E L Histidinal a biosynthetic precursor of histidine J Biol Chem 1955 217 1 325 344 PMID 13271397 Yourno J InoI Purification and crystallization of histidinol dehydrogenase fromSalmonella typhimurium LT 2 J Biol Chem 1968 243 12 3273 6 PMID 4872177 Loper JC Histidinol dehydrogenase from Salmonella typhimurium Crystallization and composition studies J Biol Chem 1968 243 12 3264 72 PMID 4872176 取自 https zh wikipedia org w index php title 组氨醇脱氢酶 amp oldid 72659165, 维基百科,wiki,书籍,书籍,图书馆,

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