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糜蛋白酶原

十月 19, 2023

糜蛋白酶原（英语：Chymotrypsinogen），也叫胰凝乳蛋白酶原，是糜蛋白酶的无活性前体（酶原），糜蛋白酶是一种消化酶，可将蛋白质分解成更小的肽。糜蛋白酶原是由245个氨基酸残基组成的单一多肽链。[1]它在胰腺的腺泡细胞中合成并储存在腺泡细胞顶端的膜结合颗粒内。颗粒从细胞中释放出来是被荷尔蒙信号或神经冲动所刺激，颗粒溢出到通向十二指肠的导管中。[2]

激活 编辑

糜蛋白酶原在进入消化道之前必须处于非活性状态。这可以防止对胰腺或任何其他器官的损害。它被另一种称为胰蛋白酶的酶激活为活性形式。这种活性形式称为π-糜蛋白酶，用于制造α-糜蛋白酶。胰蛋白酶切割糜蛋白酶原中精氨酸-15和异亮氨酸-16之间的肽键。这会在π-糜蛋白酶分子中产生两个肽，它们通过二硫键结合在一起。一种π-糜蛋白酶通过破坏亮氨酸和丝氨酸肽键作用于另一种。活化的π-糜蛋白酶与其他π-糜蛋白酶分子反应，裂解出两个二肽，即丝氨酸-14-精氨酸-15和苏氨酸-147-天冬酰胺-148。[3]该反应产生α-糜蛋白酶。[4]α-糜蛋白酶的产量会受到诸如苯丙酸盐等抑制剂的影响，也受pH、温度和氯化钙的影响。[5]

可以使用荧光探针6-对甲苯胺基萘磺酸（TNS）研究活化过程。 TNS与胰凝乳蛋白酶原形成共价键，并且当键在胰蛋白酶存在下断裂形成胰凝乳蛋白酶时，荧光增加。[6]

参考文献 编辑

  1. ^ Campbell, Mary K.; Farrell, Shawn O. Biochemistry 7th. Brooks/Cole, Cengage Learning. 2011: 176. ISBN 9780840068583. 
  2. ^ Berg.M.J.,Tymoczko.L.J.,Stryer.L., Gatto Jr. J.G. Biochemistry, 7th Ed.; Freeman: New York, 2012.
  3. ^ Garret, Reginald. Biochemistry. Canada: Mary Finch. 2013: 484. ISBN 978-1-133-10629-6. 
  4. ^ Dreyer, William J.; Neurath, Hans. The activation of chymotrypsinogen; isolation and identification of a peptide liberated during activation. (PDF). The Journal of Biological Chemistry. December 1955, 217 (2): 527–39 [2022-11-04]. PMID 13271414. （原始内容 (PDF)于2015-04-04）. 
  5. ^ Sturtevant, Julian M.; Beres, Laszlo. Calorimetric studies of the activation of chymotrypsinogen A. Biochemistry. May 1971, 10 (11): 2120–2126. ISSN 0006-2960. PMID 5105558. doi:10.1021/bi00787a025. 
  6. ^ McClure, William O.; Edelman, Gerald M. Fluorescent Probes for Conformational States of Proteins. III. The Activation of Chymotrypsinogen. Biochemistry. February 1967, 6 (2): 567–572. ISSN 0006-2960. PMID 6047640. doi:10.1021/bi00854a026. 

十月 19, 2023
糜蛋白酶原, 英语, chymotrypsinogen, 也叫胰凝乳蛋白酶原, 是糜蛋白酶的无活性前体, 酶原, 糜蛋白酶是一种消化酶, 可将蛋白质分解成更小的肽, 是由245个氨基酸残基组成的单一多肽链, 它在胰腺的腺泡细胞中合成并储存在腺泡细胞顶端的膜结合颗粒内, 颗粒从细胞中释放出来是被荷尔蒙信号或神经冲动所刺激, 颗粒溢出到通向十二指肠的导管中, 激活, 编辑在进入消化道之前必须处于非活性状态, 这可以防止对胰腺或任何其他器官的损害, 它被另一种称为胰蛋白酶的酶激活为活性形式, 这种活性形式称为π, 糜蛋白. 糜蛋白酶原 英语 Chymotrypsinogen 也叫胰凝乳蛋白酶原 是糜蛋白酶的无活性前体 酶原 糜蛋白酶是一种消化酶 可将蛋白质分解成更小的肽 糜蛋白酶原是由245个氨基酸残基组成的单一多肽链 1 它在胰腺的腺泡细胞中合成并储存在腺泡细胞顶端的膜结合颗粒内 颗粒从细胞中释放出来是被荷尔蒙信号或神经冲动所刺激 颗粒溢出到通向十二指肠的导管中 2 激活 编辑糜蛋白酶原在进入消化道之前必须处于非活性状态 这可以防止对胰腺或任何其他器官的损害 它被另一种称为胰蛋白酶的酶激活为活性形式 这种活性形式称为p 糜蛋白酶 用于制造a 糜蛋白酶 胰蛋白酶切割糜蛋白酶原中精氨酸 15和异亮氨酸 16之间的肽键 这会在p 糜蛋白酶分子中产生两个肽 它们通过二硫键结合在一起 一种p 糜蛋白酶通过破坏亮氨酸和丝氨酸肽键作用于另一种 活化的p 糜蛋白酶与其他p 糜蛋白酶分子反应 裂解出两个二肽 即丝氨酸 14 精氨酸 15和苏氨酸 147 天冬酰胺 148 3 该反应产生a 糜蛋白酶 4 a 糜蛋白酶的产量会受到诸如苯丙酸盐等抑制剂的影响 也受pH 温度和氯化钙的影响 5 可以使用荧光探针6 对甲苯胺基萘磺酸 TNS 研究活化过程 TNS与胰凝乳蛋白酶原形成共价键 并且当键在胰蛋白酶存在下断裂形成胰凝乳蛋白酶时 荧光增加 6 参考文献 编辑 Campbell Mary K Farrell Shawn O Biochemistry 7th Brooks Cole Cengage Learning 2011 176 ISBN 9780840068583 Berg M J Tymoczko L J Stryer L Gatto Jr J G Biochemistry 7th Ed Freeman New York 2012 Garret Reginald Biochemistry Canada Mary Finch 2013 484 ISBN 978 1 133 10629 6 Dreyer William J Neurath Hans The activation of chymotrypsinogen isolation and identification of a peptide liberated during activation PDF The Journal of Biological Chemistry December 1955 217 2 527 39 2022 11 04 PMID 13271414 原始内容存档 PDF 于2015 04 04 Sturtevant Julian M Beres Laszlo Calorimetric studies of the activation of chymotrypsinogen A Biochemistry May 1971 10 11 2120 2126 ISSN 0006 2960 PMID 5105558 doi 10 1021 bi00787a025 McClure William O Edelman Gerald M Fluorescent Probes for Conformational States of Proteins III The Activation of Chymotrypsinogen Biochemistry February 1967 6 2 567 572 ISSN 0006 2960 PMID 6047640 doi 10 1021 bi00854a026 nbsp 这是一篇酶相關的小作品 你可以通过编辑或修订扩充其内容 查论编 取自 https zh wikipedia org w index php title 糜蛋白酶原 amp oldid 74913262, 维基百科，wiki，书籍，书籍，图书馆，

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