^Leonor Michaelis, Maud Menten (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung, Biochem. Z. 49:333-369.
^G. E. Briggs and J. B. S. Haldane (1925) A note on the kinetics of enzyme action, Biochem. J., 19, 339-339.
一月 03, 2023
门二氏动力学, 英語, michaelis, menten, kinetics, 又称米氏动力学, 是由德国生物化学家雷昂諾, 米凱利斯, 英语, leonor, michaelis, 和加拿大医师貿特, 門頓, 英语, maud, menten, 在1913年提出, 它在酶動力學中是一个极为重要的方程, 可以描述多种非变异构酶动力学现象, 其表示式为, displaystyle, frac, 米氏方程, 目录, 方程与推导, 作用, 试验方法, 参考资料方程与推导, 编辑以下米氏方程的推导是由briggs和hal. 米 门二氏动力学 英語 Michaelis Menten kinetics 又称米氏动力学 是由德国生物化学家雷昂諾 米凱利斯 英语 Leonor Michaelis 和加拿大医师貿特 門頓 英语 Maud Menten 在1913年提出 它在酶動力學中是一个极为重要的方程 可以描述多种非变异构酶动力学现象 其表示式为 1 V 0 V m a x S K M S displaystyle V 0 V max frac S K M S 米氏方程 目录 1 方程与推导 2 作用 3 试验方法 4 参考资料方程与推导 编辑以下米氏方程的推导是由Briggs和Haldane在1925年提出的 2 假设有下图所示的酶促反应E S k 1 k 1 E S k 2 E P displaystyle E S begin matrix k 1 longrightarrow longleftarrow k 1 end matrix ES begin matrix k 2 longrightarrow end matrix E P 假设此酶促反应不可逆 反应产物不和酶结合 k2 lt k 1 E S ES 之间的平衡迅速建立达到平衡态 Steady state 也就是受質和酶的化合物 ES 的浓度不变 建立平衡态所消耗的受質的量很小 可以忽略 这样有以下关系 d E S d t k 1 E S k 1 E S k 2 E S 0 displaystyle frac d ES dt k 1 E S k 1 ES k 2 ES 0 E S k 1 E S k 1 k 2 displaystyle ES frac k 1 E S k 1 k 2 米氏常数Km的定义为 K M k 1 k 2 k 1 displaystyle K M frac k 1 k 2 k 1 原式可简化为 E S E S K M displaystyle ES frac E S K M 1 总的酶的浓度 E0 等于自由酶 E 与酶 受質化合物 ES 的和 则有以下关系 E 0 E E S displaystyle E 0 E ES E E 0 E S displaystyle E E 0 ES 2 将 2 式代入 1 E S E 0 E S S K M displaystyle ES frac E 0 ES S K M 整理得 E S K M S E 0 E S displaystyle ES frac K M S E 0 ES E S 1 K M S E 0 displaystyle ES 1 frac K M S E 0 E S E 0 1 1 K M S displaystyle ES E 0 frac 1 1 frac K M S 3 下式可以描述该酶促反应的速率 d P d t k 2 E S displaystyle frac d P dt k 2 ES 4 将 3 代入 4 分号上下同时乘以 S 得 d P d t k 2 E 0 S K M S V m a x S K M S displaystyle frac d P dt k 2 E 0 frac S K M S V max frac S K M S 或 V 0 V m a x S K M S displaystyle V 0 V max frac S K M S 该式可通过非线性作图或Lineweaver Burk 双倒数作图 Eadie Hofstee等作图法变换为线性图进行分析 用Vmax 10 KM 10绘制的米氏方程的图像 在推导过程中几点需要注意 E0 是总的酶的量 反应中酶 底物配合物的量 ES 是极不好测量的 所以式子必须写成 E0 表示的形式 因为试验中所用的酶的量是已知的 d P dt V0 反应初速度 是试验中测得的产物生成的初速度 一般是酶促反应在反应开始的几秒钟到几分钟之内的速度 在这段时间内底物的真实浓度几乎和底物最初的浓度相同 S S0 k2 E0 Vmax 是酶促反应在给定的酶的量下的最大速度 当所有的酶都在酶 底物配合物的状态下 k2有时也写为kcat 作用 编辑米氏常数是酶的特征性物理常数 从KM可判断酶的专一性和天然底物 进行酶活力测定时通常选10KM 底物浓度较低时 KM可判断底物走哪一条代谢途径 试验方法 编辑要测得方程中的KM和Vmax 需要在酶的量 E0 恒定并已知的情况下 在不同的底物浓度 S 下测得反应的初速度V0 用非线性作图或线性作图的方法求得KM和Vmax KM反映了底物和酶结合的紧密程度 Vmax反映了酶催化反应的速度 参考资料 编辑 Leonor Michaelis Maud Menten 1913 Die Kinetik der Invertinwirkung Biochem Z 49 333 369 G E Briggs and J B S Haldane 1925 A note on the kinetics of enzyme action Biochem J 19 339 339 取自 https zh wikipedia org w index php title 米 门二氏动力学 amp oldid 69058346, 维基百科,wiki,书籍,书籍,图书馆,