^Leonor Michaelis, Maud Menten (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung, Biochem. Z. 49:333-369.
^G. E. Briggs and J. B. S. Haldane (1925) A note on the kinetics of enzyme action, Biochem. J., 19, 339-339.
四月 10, 2024
门二氏动力学, 英語, michaelis, menten, kinetics, 又称米氏动力学, 是由德国生物化学家雷昂諾, 米凱利斯, 英语, leonor, michaelis, 和加拿大医师貿特, 門頓, 英语, maud, menten, 在1913年提出, 它在酶動力學中是一个极为重要的方程, 可以描述多种非变异构酶动力学现象, 其表示式为, vmax, displaystyle, frac, 米氏方程, 目录, 方程与推导, 作用, 试验方法, 参考资料方程与推导, 编辑以下米氏方程的推导是由brig. 米 门二氏动力学 英語 Michaelis Menten kinetics 又称米氏动力学 是由德国生物化学家雷昂諾 米凱利斯 英语 Leonor Michaelis 和加拿大医师貿特 門頓 英语 Maud Menten 在1913年提出 它在酶動力學中是一个极为重要的方程 可以描述多种非变异构酶动力学现象 其表示式为 1 V0 Vmax S KM S displaystyle V 0 V max frac S K M S 米氏方程 目录 1 方程与推导 2 作用 3 试验方法 4 参考资料方程与推导 编辑以下米氏方程的推导是由Briggs和Haldane在1925年提出的 2 假设有下图所示的酶促反应E Sk1 k 1ESk2 E P displaystyle E S begin matrix k 1 longrightarrow longleftarrow k 1 end matrix ES begin matrix k 2 longrightarrow end matrix E P nbsp 假设此酶促反应不可逆 反应产物不和酶结合 k2 lt k 1 E S ES 之间的平衡迅速建立达到平衡态 Steady state 也就是受質和酶的化合物 ES 的浓度不变 建立平衡态所消耗的受質的量很小 可以忽略 这样有以下关系 d ES dt k1 E S k 1 ES k2 ES 0 displaystyle frac d ES dt k 1 E S k 1 ES k 2 ES 0 nbsp ES k1 E S k 1 k2 displaystyle ES frac k 1 E S k 1 k 2 nbsp 米氏常数Km的定义为 KM k 1 k2k1 displaystyle K M frac k 1 k 2 k 1 nbsp 原式可简化为 ES E S KM displaystyle ES frac E S K M nbsp 1 总的酶的浓度 E0 等于自由酶 E 与酶 受質化合物 ES 的和 则有以下关系 E0 E ES displaystyle E 0 E ES nbsp E E0 ES displaystyle E E 0 ES nbsp 2 将 2 式代入 1 ES E0 ES S KM displaystyle ES frac E 0 ES S K M nbsp 整理得 ES KM S E0 ES displaystyle ES frac K M S E 0 ES nbsp ES 1 KM S E0 displaystyle ES 1 frac K M S E 0 nbsp ES E0 11 KM S displaystyle ES E 0 frac 1 1 frac K M S nbsp 3 下式可以描述该酶促反应的速率 d P dt k2 ES displaystyle frac d P dt k 2 ES nbsp 4 将 3 代入 4 分号上下同时乘以 S 得 d P dt k2 E0 S KM S Vmax S KM S displaystyle frac d P dt k 2 E 0 frac S K M S V max frac S K M S nbsp 或 V0 Vmax S KM S displaystyle V 0 V max frac S K M S nbsp 该式可通过非线性作图或Lineweaver Burk 双倒数作图 Eadie Hofstee等作图法变换为线性图进行分析 nbsp 用Vmax 100 KM 10绘制的米氏方程的图像 在推导过程中几点需要注意 E0 是总的酶的量 反应中酶 底物配合物的量 ES 是极不好测量的 所以式子必须写成 E0 表示的形式 因为试验中所用的酶的量是已知的 d P dt V0 反应初速度 是试验中测得的产物生成的初速度 一般是酶促反应在反应开始的几秒钟到几分钟之内的速度 在这段时间内底物的真实浓度几乎和底物最初的浓度相同 S S0 k2 E0 Vmax 是酶促反应在给定的酶的量下的最大速度 当所有的酶都在酶 底物配合物的状态下 k2有时也写为kcat 作用 编辑米氏常数是酶的特征性物理常数 从KM可判断酶的专一性和天然底物 进行酶活力测定时通常选10KM 底物浓度较低时 KM可判断底物走哪一条代谢途径 试验方法 编辑要测得方程中的KM和Vmax 需要在酶的量 E0 恒定并已知的情况下 在不同的底物浓度 S 下测得反应的初速度V0 用非线性作图或线性作图的方法求得KM和Vmax KM反映了底物和酶结合的紧密程度 Vmax反映了酶催化反应的速度 参考资料 编辑 Leonor Michaelis Maud Menten 1913 Die Kinetik der Invertinwirkung Biochem Z 49 333 369 G E Briggs and J B S Haldane 1925 A note on the kinetics of enzyme action Biochem J 19 339 339 取自 https zh wikipedia org w index php title 米 门二氏动力学 amp oldid 75585825, 维基百科,wiki,书籍,书籍,图书馆,